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- PDB-2h7d: Solution structure of the talin F3 domain in complex with a chime... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h7d
タイトルSolution structure of the talin F3 domain in complex with a chimeric beta3 integrin-PIP kinase peptide
要素
  • Chimera of 24-mer peptide from Integrin beta-3 and 10-mer peptide from Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase type-1 gamma
  • Talin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Protein-peptide complex / alpha helix / beta sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


talin binding / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / uropod / tube development / regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex ...talin binding / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / uropod / tube development / regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / integrin alphaIIb-beta3 complex / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / phosphatidylinositol metabolic process / Clathrin-mediated endocytosis / maintenance of postsynaptic specialization structure / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / regulation of extracellular matrix organization / positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation / platelet alpha granule membrane / integrin alphav-beta3 complex / negative regulation of lipoprotein metabolic process / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / fibrinogen binding / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / blood coagulation, fibrin clot formation / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / negative regulation of lipid transport / phosphatidylinositol biosynthetic process / glycinergic synapse / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / : / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Elastic fibre formation / mesodermal cell differentiation / cell-substrate junction assembly / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / platelet-derived growth factor receptor binding / angiogenesis involved in wound healing / filopodium membrane / extracellular matrix binding / positive regulation of fibroblast migration / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of bone resorption / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / apoptotic cell clearance / integrin complex / wound healing, spreading of epidermal cells / heterotypic cell-cell adhesion / smooth muscle cell migration / Molecules associated with elastic fibres / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / positive regulation of cell-matrix adhesion / negative chemotaxis / cell adhesion mediated by integrin / Syndecan interactions / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / microvillus membrane / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of smooth muscle cell migration / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / protein disulfide isomerase activity / cell-substrate adhesion / positive regulation of osteoblast proliferation / exocytosis / PECAM1 interactions / regulation of synaptic vesicle endocytosis / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / lamellipodium membrane / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / fibronectin binding / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / phagocytic cup / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / positive regulation of bone resorption / phagocytosis / positive regulation of T cell migration / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / coreceptor activity / cell adhesion molecule binding / ruffle / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of endothelial cell migration / Integrin signaling / embryo implantation / substrate adhesion-dependent cell spreading / axonogenesis / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / protein kinase C binding / cell-matrix adhesion / Signal transduction by L1 / response to activity / integrin-mediated signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, core / : / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, N-terminal / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-Kinase / Phosphatidylinositol phosphate kinase (PIPK) domain profile. / Phosphatidylinositol phosphate kinases / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily ...Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, core / : / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, N-terminal / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-Kinase / Phosphatidylinositol phosphate kinase (PIPK) domain profile. / Phosphatidylinositol phosphate kinases / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain / Talin 1-like, rod segment domain / Talin, N-terminal F0 domain / : / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / Talin IBS2B domain / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin beta tail domain / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / FERM domain signature 2. / Integrin domain superfamily / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH-domain like / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 4-phosphate 5-kinase type-1 gamma / Integrin beta-3 / Talin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Wegener, K.L.
引用ジャーナル: CELL(CAMBRIDGE,MASS.) / 年: 2007
タイトル: Structural basis of integrin activation by talin
著者: Wegener, K.L. / Partridge, A.W. / Han, J. / Pickford, A.R. / Liddington, R.C. / Ginsberg, M.H. / Campbell, I.D.
履歴
登録2006年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Talin-1
B: Chimera of 24-mer peptide from Integrin beta-3 and 10-mer peptide from Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase type-1 gamma


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7552
ポリマ－15,7552
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Talin-1


分子量: 11475.312 Da / 分子数: 1 / 断片: F3 domain / 変異: C336S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TLN1, TLN / プラスミド: pGEX-6P2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P54939
#2: タンパク質・ペプチド Chimera of 24-mer peptide from Integrin beta-3 and 10-mer peptide from Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase type-1 gamma / Chimera of beta3-integrin and PIP-kinase


分子量: 4279.835 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 参照: UniProt: P05106, UniProt: O70161
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1222D NOESY
1332D NOESY
1442D NOESY
151HMQCJ
1652D 1H-15N-13C

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.2mM Talin F3 U-15N; 1.4mM chimeric peptide; 50mM phosphate buffer pH 6.1, 100mM NaCl; 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
21.5mM Talin F3; 1.5mM chimeric peptide; 50mM phosphate buffer pH 6.1, 100mM NaCl; 99.96% D2O99.96% D2O
31.9mM Talin F3 U-15N,2H; 1.5mM chimeric peptide; 50mM phosphate buffer pH 6.1, 100mM NaCl; 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
41.9mM Talin F3 U-15N,2H; 1.5mM chimeric peptide; 50mM phosphate buffer pH 6.1, 100mM NaCl; 99.96% D2O99.96% D2O
50.9mM Talin F3 U-15N,13C; 1.1mM chimeric peptide; 50mM phosphate buffer pH 6.1, 100mM NaCl; 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 100mM NaCl / pH: 6.1 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Home-built home builtHome-builthome built5001
Home-built home builtHome-builthome built6002
Home-built home builtHome-builthome built7503

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1Brunger構造決定
NMRPipe2004Delaglio解析
Sparky3.11Goddard and Knellerデータ解析
CNS1.1Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 2175 restraints, of which 2015 are NOE-derived distance restraints, 126 dihedral angle restraints and 34 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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