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- PDB-2h2q: Crystal structure of Trypanosoma cruzi Dihydrofolate Reductase-Th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h2q
タイトルCrystal structure of Trypanosoma cruzi Dihydrofolate Reductase-Thymidylate synthase
要素Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRANSFERASE / Bifunctional enzyme in complex with NADP and dUMP
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / methylation / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase ...Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYURIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Senkovich, O. / Schormann, N. / Chattopadhyay, D.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Structure-based approach to pharmacophore identification, in silico screening, and three-dimensional quantitative structure-activity relationship studies for inhibitors of Trypanosoma ...タイトル: Structure-based approach to pharmacophore identification, in silico screening, and three-dimensional quantitative structure-activity relationship studies for inhibitors of Trypanosoma cruzi dihydrofolate reductase function.
著者: Schormann, N. / Senkovich, O. / Walker, K. / Wright, D.L. / Anderson, A.C. / Rosowsky, A. / Ananthan, S. / Shinkre, B. / Velu, S. / Chattopadhyay, D.
履歴
登録2006年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE Authors state that the difference in sequence could arise due to PCR mutation, ...SEQUENCE Authors state that the difference in sequence could arise due to PCR mutation, polymorphism of DHFR-TS or error in database sequence

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,9116
ポリマ－117,8082
非ポリマー2,1034
水5,531307
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子

B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,9116
ポリマ－117,8082
非ポリマー2,1034
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_755-x+2,y,-z+1/21
Buried area6520 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area42130 Å2
手法PISA
3
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9563
ポリマ－58,9041
非ポリマー1,0522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9563
ポリマ－58,9041
非ポリマー1,0522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)88.681, 137.250, 189.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 2 - 515 / Label seq-ID: 2 - 515

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase


分子量: 58904.074 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
株: Y / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS
参照: UniProt: Q27793, dihydrofolate reductase, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-DU / 2'-DEOXYURIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / dUMP


タイプ: DNA linking / 分子量: 308.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 307 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.65 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 17% 2-Methyl-2,4-Pentanediol, 10% PEG 4000, 0.1M Potassium citrate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9998 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 45396 / Num. obs: 45818 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 0.628 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.24 / Num. unique all: 4372 / Χ2: 0.514 / % possible all: 95.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
CCP4位相決定
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1J3I

1j3i


解像度: 2.4→43.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 16.021 / SU ML: 0.193 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.541 / ESU R Free: 0.269 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 2158 5 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.208 43565 95.16 %-
all-45396 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.06 Å20 Å20 Å2
2--5.28 Å20 Å2
3----2.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→43.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8028 0 136 307 8471
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0228368
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1131.98411375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2451000
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.66722.774393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.332151374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6471581
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.21235
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026387
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1860.23654
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.25605
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.2507
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1590.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1030.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4291.55160
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.75628095
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.83333659
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3794.53280
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 3930 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.480.5
MEDIUM THERMAL0.32
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.452 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 116 -
Rwork0.235 2630 -
obs-2746 88.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6394-1.038-0.60321.32181.17132.02290.2170.2109-0.1525-0.1334-0.280.2665-0.2988-0.43020.0630.03730.1591-0.0475-0.109-0.0040.042961.02224.00431.241
22.0537-0.33640.10270.47290.54322.40780.22330.2524-0.5662-0.0215-0.1067-0.00130.0746-0.1966-0.1166-0.03680.01-0.0927-0.202-0.06940.136562.339-13.28933.167
30.4205-0.1188-0.11490.43920.17220.92910.06960.01630.0691-0.086-0.0057-0.0098-0.1937-0.0206-0.06380.10210.00520.0112-0.20870.00230.025994.72517.20820.212
40.48910.0069-0.06110.3664-0.05781.33770.03560.05770.00290.00770.0078-0.00540.1687-0.2177-0.04340.0269-0.042-0.0237-0.15950.01270.023467.805-5.6665.947
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA2 - 2332 - 233
22BB2 - 2332 - 233
33AA234 - 515234 - 515
44BB234 - 515234 - 515

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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