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- PDB-2h2g: The Structural Basis of Sirtuin substrate affinity -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h2g
タイトルThe Structural Basis of Sirtuin substrate affinity
要素
  • HISTONE H3 PEPTIDE
  • NAD-dependent deacetylase
キーワードHYDROLASE / H3-K115AC / SIR2 / SIR2TM / SIRTUIN / SIRT1 / HISTONE H3
機能・相同性
機能・相同性情報


sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent ...sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / histone deacetylase activity, NAD-dependent / Oxidative Stress Induced Senescence / replication fork protection complex / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / rRNA transcription / Estrogen-dependent gene expression / NAD+ binding / intracellular copper ion homeostasis / CENP-A containing nucleosome / aerobic respiration / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class U / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain ...Sirtuin, class U / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / NAD-dependent protein deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Cosgrove, M.S. / Wolberger, C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: The structural basis of sirtuin substrate affinity
著者: Cosgrove, M.S. / Bever, K. / Avalos, J.L. / Muhammad, S. / Zhang, X. / Wolberger, C.
履歴
登録2006年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年6月27日Group: Structure summary
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent deacetylase
B: HISTONE H3 PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0704
ポリマ－28,9392
非ポリマー1312
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area11530 Å2
手法PISA
2
A: NAD-dependent deacetylase
ヘテロ分子

B: HISTONE H3 PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0704
ポリマ－28,9392
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y+1/2,-z+1/21
Buried area290 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area12260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.223, 58.149, 109.062
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent deacetylase / Regulatory protein SIR2 homolog


分子量: 27569.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: npdA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9WYW0, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H3 PEPTIDE


分子量: 1369.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE SEQUENCE OF THE PEPTIDE IS NATURALLY FOUND IN SACCHAROMYCES CEREVISIAE (YEAST).
参照: UniProt: P61830
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.98 %
結晶化温度: 293.15 K / pH: 7.5
詳細: 20% PEG, pH 9.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, pH 7.5, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年12月5日
放射モノクロメーター: DIAMOND (111) DOUBLE-CRYSTAL MONOCHROMETER
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→50 Å / Num. obs: 37292 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 18.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 27.1
反射 シェル解像度: 1.63→1.69 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.514 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 0.409 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.63→8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / Rfactor Rfree error: 0.005 / SU B: 1.592 / SU ML: 0.057 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.094 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1821 4.9 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 36893 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 85.9797 Å2 / ksol: 0.540206 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.29 Å20 Å20 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3----4.63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1902 0 2 286 2190
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.63→1.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 268 4.6 %
Rwork0.245 5606 -
obs--96.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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