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- PDB-2h0e: Crystal Structure of PucM in the absence of substrate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h0e
タイトルCrystal Structure of PucM in the absence of substrate
要素Transthyretin-like protein pucM
キーワードHYDROLASE / BETA SANDWITCH / HIU
機能・相同性
機能・相同性情報


hydroxyisourate hydrolase / hydroxyisourate hydrolase activity / urate catabolic process / purine nucleobase metabolic process / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-hydroxyisourate hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Rhee, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Structural and functional analysis of PucM, a hydrolase in the ureide pathway and a member of the transthyretin-related protein family.
著者: Jung, D.-K. / Lee, Y. / Park, S.G. / Park, B.C. / Kim, G.-H. / Rhee, S.
履歴
登録2006年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin-like protein pucM
B: Transthyretin-like protein pucM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5924
ポリマ－27,4072
非ポリマー1842
水1,20767
1
A: Transthyretin-like protein pucM
ヘテロ分子

A: Transthyretin-like protein pucM
ヘテロ分子

A: Transthyretin-like protein pucM
ヘテロ分子

A: Transthyretin-like protein pucM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1838
ポリマ－54,8154
非ポリマー3684
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
crystal symmetry operation7_465y-1,x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
2
B: Transthyretin-like protein pucM
ヘテロ分子

B: Transthyretin-like protein pucM
ヘテロ分子

B: Transthyretin-like protein pucM
ヘテロ分子

B: Transthyretin-like protein pucM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1838
ポリマ－54,8154
非ポリマー3684
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation5_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation6_566x,-y+1,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)73.170, 73.170, 145.020
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number93
Space group name H-MP4222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-200-

GOL

21A-203-

HOH

31A-228-

HOH

41A-251-

HOH

51B-204-

HOH

詳細Chain A and B independently forms a homotetrmer.

-
要素

#1: タンパク質 Transthyretin-like protein pucM


分子量: 13703.716 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O32142
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.25 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.2 / 詳細: pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 0.97948, 0.97964, 0.97180
検出器タイプ: BRUKER PROTEUM 300 / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月12日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979481
20.979641
30.97181
Reflection

D res high: 2.2 Å / D res low: 50 Å

冗長度 (%)IDAv σ(I) over netI数Rmerge(I) obsΧ2Num. obs% possible obs
13111.82673380.11.082058499
12.9213.32631560.0821.042042798.2
12.8312.82613830.0841.032044198.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.745099.710.0782.89812.7
3.764.7410010.0661.33513.5
3.293.7610010.0781.09214
2.993.2910010.1060.92614.3
2.772.9910010.1710.82214.4
2.612.7710010.2510.72514.5
2.482.6110010.3220.68814.2
2.372.4810010.3920.67713
2.282.3798.310.4410.64510.7
2.22.2891.710.4430.6637.8
4.745099.620.0521.77312.7
3.764.7499.820.0511.18913.5
3.293.7610020.0661.11214
2.993.2910020.0950.99114.3
2.772.9910020.1650.90814.4
2.612.7710020.2520.8614.4
2.482.6110020.3240.84614
2.372.4898.920.3920.83612.5
2.282.3795.520.4410.81910.5
2.22.2888.120.4440.8597.7
4.745099.730.0531.82812.7
3.764.7410030.0511.15613.5
3.293.7699.930.0671.08914
2.993.2910030.1020.99714.3
2.772.9910030.1820.89314.4
2.612.7710030.2810.85314.4
2.482.6110030.3520.82113.8
2.372.4899.530.430.8212
2.282.3795.830.4710.79410.1
2.22.2886.530.5060.9227.7
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 20441 / Num. obs: 20441 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.035 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.287.70.50617420.922186.5
2.28-2.3710.10.47119500.794195.8
2.37-2.48120.4320180.82199.5
2.48-2.6113.80.35220510.8211100
2.61-2.7714.40.28120420.8531100
2.77-2.9914.40.18220550.8931100
2.99-3.2914.30.10220800.9971100
3.29-3.76140.06720871.089199.9
3.76-4.7413.50.05121301.1561100
4.74-5012.70.05322861.828199.7

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing set
ID
1
2
3
Phasing MADD res high: 2.32 Å / D res low: 50 Å / FOM : 0.56 / 反射: 17215
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double prime refinedF prime refined
13 wavelength10.97955.21-6.49
13 wavelength20.97962.62-9.3
13 wavelength30.97182.93-4.36
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1Se32.0250.10.1030.1561.597
2Se48.2190.7010.1450.0061.146
3Se600.170.2090.0051.548
4Se600.44810.1321.098
5Se58.0550.1250.1620.0881.046
6Se600.0630.2570.0741.329
7Se600.1490.2550.0640.951
8Se600.2810.3830.0470.591
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM 反射
8.39-500.82916
5.28-8.390.871510
4.12-5.280.831897
3.49-4.120.772200
3.08-3.490.652430
2.79-3.080.462651
2.57-2.790.332782
2.39-2.570.212829

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.09位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→50 Å / σ(F): 3393 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1620 7.8 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 16301 78.5 %-
all-16301 --
溶媒の処理Bsol: 34.267 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 44.352 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.119 Å20 Å20 Å2
2---6.119 Å20 Å2
3---12.238 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1760 0 12 67 1839
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.7311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.5252
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.9822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.7022.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2GOL.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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