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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2gxb | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of The Za Domain bound to Z-RNA | ||||||
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![]() | hydrolase/RNA / Z-RNA / Za / ADAR1 / RNA editing / PROTEIN-RNA complex / hydrolase-RNA COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | ![]() somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / supraspliceosomal complex / adenosine to inosine editing / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation ...somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / supraspliceosomal complex / adenosine to inosine editing / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / base conversion or substitution editing / hematopoietic stem cell homeostasis / response to interferon-alpha / RISC complex assembly / pre-miRNA processing / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / definitive hemopoiesis / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of viral genome replication / hematopoietic progenitor cell differentiation / RNA processing / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / response to virus / PKR-mediated signaling / cellular response to virus / mRNA processing / osteoblast differentiation / protein import into nucleus / double-stranded RNA binding / Interferon alpha/beta signaling / defense response to virus / innate immune response / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Athanasiadis, A. / Placido, D. / Rich, A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: A Left-Handed RNA Double Helix Bound by the Zalpha Domain of the RNA-Editing Enzyme ADAR1. 著者: Placido, D. / Brown, B.A. / Lowenhaupt, K. / Rich, A. / Athanasiadis, A. #1: ![]() タイトル: Crystal structure of the Zalpha domain of the human editing enzyme ADAR1 bound to left-handed Z-DNA. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 52.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 34.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1qbjS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: RNA鎖 | 分子量: 2196.372 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 #2: タンパク質 | 分子量: 7315.534 Da / 分子数: 2 / Fragment: Za Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P55265, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミジンに作用 #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.41 % | ||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.6 詳細: 40% PEG600, 100mM Sodium Acetate, pH 3.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K | ||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 |
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月21日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.25→25 Å / Num. obs: 7511 / % possible obs: 90.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.075 |
反射 シェル | 解像度: 2.25→2.308 Å / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.197 / % possible all: 92.5 |
-位相決定
Phasing MR | Rfactor: 0.548 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.35
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB entry: 1QBJ 解像度: 2.25→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 6.377 / SU ML: 0.161 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.522 / ESU R Free: 0.27 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 19.895 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.25→25 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
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