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- PDB-2gug: NAD-dependent formate dehydrogenase from Pseudomonas sp.101 in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gug
タイトルNAD-dependent formate dehydrogenase from Pseudomonas sp.101 in complex with formate
要素Formate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE (ALDEHUDE (D) / NAD+(A))
機能・相同性
機能・相同性情報


formate catabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / NAD binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
NAD-dependent formate dehydrogenase / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain ...NAD-dependent formate dehydrogenase / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Formate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / MOLREP / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Filippova, E.V. / Polyakov, K.M. / Tikhonova, T.V. / Boiko, K.M. / Tishkov, V.I. / Popov, V.O.
引用ジャーナル: KRISTALLOGRAFIYA / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of the complex of NAD-dependent formate dehydrogenase from metylotrophic bacterium Pseudomonas sp.101 with formate.
著者: Filippova, E.V. / Polyakov, K.M. / Tikhonova, T.V. / Stekhanova, T.N. / Boiko, K.M. / Sadihov, I.G. / Tishkov, V.I. / Labrou, N. / Popov, V.O.
履歴
登録2006年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formate dehydrogenase
B: Formate dehydrogenase
C: Formate dehydrogenase
D: Formate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,13215
ポリマ－176,9684
非ポリマー1,16311
水7,008389
1
A: Formate dehydrogenase
C: Formate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,30110
ポリマ－88,4842
非ポリマー8178
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9680 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area27470 Å2
手法PISA, PQS
2
B: Formate dehydrogenase
D: Formate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,8315
ポリマ－88,4842
非ポリマー3463
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8410 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area27450 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)117.000, 54.980, 128.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Formate dehydrogenase / NAD-dependent formate dehydrogenase / FDH


分子量: 44242.090 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas sp. (バクテリア) / 株: 101 / プラスミド: pPsFDH8a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P33160, formate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 389 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.8% PEG400, 2M Na formate, 0.1M HEPES, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8019 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8019 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→16.1 Å / Num. obs: 73290 / % possible obs: 97.9 % / Biso Wilson estimate: 44.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MARHKLデータ削減
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: MOLREP
開始モデル: pdb entry 2NAC

2nac


解像度: 2.28→100 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 7.933 / SU ML: 0.194 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.341 / ESU R Free: 0.261 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2692 3696 5 %RANDOM
Rwork0.19596 ---
obs0.1997 69594 97.54 %-
all-73290 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.737 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.56 Å20 Å20.01 Å2
2--4.58 Å20 Å2
3----1.01 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.292 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11504 0 77 389 11970
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.02211883
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8621.96416170
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.36351462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.67123.127534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.353151892
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2271595
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.21795
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.029065
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2340.26206
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.28069
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.2695
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3050.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2420.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0521.57519
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.769211854
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.72934992
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9824.54316
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.34 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 244 -
Rwork0.247 4880 -
obs--92.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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