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- PDB-2gs0: NMR structure of the complex between the PH domain of the Tfb1 su... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gs0
タイトルNMR structure of the complex between the PH domain of the Tfb1 subunit from TFIIH and the activation domain of p53
要素
  • Cellular tumor antigen p53
  • RNA polymerase II transcription factor B subunit 1
キーワードTRANSCRIPTION / p53 / TFIIH / Tfb1 / activation / PH domain
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol-5-phosphate binding / nucleotide-excision repair factor 3 complex / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition ...phosphatidylinositol-5-phosphate binding / nucleotide-excision repair factor 3 complex / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of fibroblast apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / mRNA transcription / positive regulation of programmed necrotic cell death / bone marrow development / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone deacetylase regulator activity / negative regulation of glial cell proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / ER overload response / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / thymocyte apoptotic process / B cell lineage commitment / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / negative regulation of mitophagy / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of DNA replication / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / RNA Polymerase I Promoter Escape / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / TFIID-class transcription factor complex binding / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / rRNA transcription / Transcriptional Regulation by VENTX / Dual incision in TC-NER / replicative senescence / general transcription initiation factor binding / cellular response to UV-C / cellular response to actinomycin D / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of execution phase of apoptosis / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / neuroblast proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / hematopoietic stem cell differentiation / Pyroptosis / viral process / embryonic organ development / chromosome organization / type II interferon-mediated signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / somitogenesis / hematopoietic progenitor cell differentiation / glial cell proliferation
類似検索 - 分子機能
TFIIH p62 subunit, N-terminal / TFIIH subunit Tfb1/GTF2H1 / TFIIH p62 subunit, N-terminal domain / BSD domain / BSD domain superfamily / BSD domain / BSD domain profile. / domain in transcription factors and synapse-associated proteins / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 ...TFIIH p62 subunit, N-terminal / TFIIH subunit Tfb1/GTF2H1 / TFIIH p62 subunit, N-terminal domain / BSD domain / BSD domain superfamily / BSD domain / BSD domain profile. / domain in transcription factors and synapse-associated proteins / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / p53-like transcription factor, DNA-binding / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / General transcription and DNA repair factor IIH subunit TFB1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Simulated annealing, with a combination of torsion angle, Cartesian dynamics.
データ登録者Di Lello, P. / Jones, T.N. / Nguyen, B.D. / Legault, P. / Omichinski, J.G.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Structure of the Tfb1/p53 complex: Insights into the interaction between the p62/Tfb1 subunit of TFIIH and the activation domain of p53.
著者: Di Lello, P. / Jenkins, L.M. / Jones, T.N. / Nguyen, B.D. / Hara, T. / Yamaguchi, H. / Dikeakos, J.D. / Appella, E. / Legault, P. / Omichinski, J.G.
履歴
登録2006年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase II transcription factor B subunit 1
B: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9222
ポリマ－18,9222
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 67structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 RNA polymerase II transcription factor B subunit 1 / RNA polymerase II transcription factor B p73 subunit / RNA polymerase II transcription factor B 73 kDa subunit


分子量: 12903.701 Da / 分子数: 1 / 変異: M1P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TFB1 / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP2 / 参照: UniProt: P32776
#2: タンパク質 Cellular tumor antigen p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 6018.665 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53 / プラスミド: pGEX-2TK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP2 / 参照: UniProt: P04637

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-edited NOESY-HSQC
1223D 13C-edited HMQC-NOESY
1323D 15N-13C {F1}-filtered {F3}-edited NOESY
1412D 1H-15N HSQC
1533D 15N-edited NOESY-HSQC
1643D 13C-edited HMQC-NOESY
1743D 15N-13C {F1}-filtered {F3}-edited NOESY
1832D 1H-15N HSQC
1922D CT-HMQC
11042D CT-HMQ
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM Tfb1 U-15N, 1.0 mM p53 unlabeled, 1.00 mM EDTA, 20 mM phosphate buffer; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21.0 mM Tfb1 U-15N,13C, 1.0 mM p53 unlabeled, 1.00 mM EDTA, 20 mM phosphate buffer; 100% D20100% D20
31.0 mM p53 U-15N, 1.0 mM Tfb1 unlabeled, 1.00 mM EDTA, 20 mM phosphate buffer; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
41.0 mM p53 U-15N, 1.0 mM Tfb1 unlabeled, 1.00 mM EDTA, 20 mM phosphate buffer; 100% D20100% D20
試料状態イオン強度: 20 mM sodium phosphate / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYVarianUNITY5001
Varian UNITYVarianUNITY6002
Varian UNITYVarianUNITY8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1.CVariancollection
NMRPipe2.2F. Delaglio, S. Grzesiek, G.W. Vuister, G. Zhu, J. Pfeifer and A. Bax解析
NMRView5.0.4B.A. Johnson and R.A. Blevinsデータ解析
CNS1A.T.Brunger, P.D.Adams, G.M.Clore, W.L.Delano, P.Gros, R.W.Grosse-Kunstleve, J.-S.Jiang, J.Kuszewski, M.Nilges, N.S.Pannu, R.J.Read, L.M.Rice, T.Simonson, G.L.Warren構造決定
CNS1A.T.Brunger, P.D.Adams, G.M.Clore, W.L.Delano, P.Gros, R.W.Grosse-Kunstleve, J.-S.Jiang, J.Kuszewski, M.Nilges, N.S.Pannu, R.J.Read, L.M.Rice, T.Simonson, G.L.Warren精密化
精密化手法: Simulated annealing, with a combination of torsion angle, Cartesian dynamics.
ソフトェア番号: 1
詳細: The three-dimensional structures of the complex Tfb1/p53 were determined using a set of 1720 NOE-derived distance restraints, 138 backbone dihedral angle (phi and psi) restraints and 26 ...詳細: The three-dimensional structures of the complex Tfb1/p53 were determined using a set of 1720 NOE-derived distance restraints, 138 backbone dihedral angle (phi and psi) restraints and 26 distance restraints from hydrogen bonds. Because of the absence of medium-range, long-range and intermolecular NOEs involving residues 20-44 and 59-73 of p53 (chain B), these amino acids were not included in the calculations.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 67 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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