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万見
- PDB-2gpw: Crystal Structure of the Biotin Carboxylase Subunit, F363A Mutant... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gpw
タイトルCrystal Structure of the Biotin Carboxylase Subunit, F363A Mutant, of Acetyl-CoA Carboxylase from Escherichia coli.
要素Biotin carboxylase
キーワードLIGASE / ATP-grasp / carboxylase / biotin-dependent / fatty acid synthesis / dimer-interface mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding ...biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase / : / Rossmann fold - #20 / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain ...Acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase / : / Rossmann fold - #20 / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / ATP-grasp fold, A domain / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Biotin carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Shen, Y. / Chou, C.Y. / Chang, G.G. / Tong, L.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Is dimerization required for the catalytic activity of bacterial biotin carboxylase?
著者: Shen, Y. / Chou, C.Y. / Chang, G.G. / Tong, L.
履歴
登録2006年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF ... BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). ACCORDING TO AUTHORS, THE F363A MUTANT DISPLAYS EQUILIBRIUM BETWEEN THE MONOMER AND THE DIMER. IT IS A MONOMER IN SOLUTION IN GEL-FILTRATION AND LIGHT SCATTERING ASSAYS. HOWEVER, AT HIGHER CONCENTRATION, THIS MUTANT FORMS A DIMER.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Biotin carboxylase
B: Biotin carboxylase
C: Biotin carboxylase
D: Biotin carboxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,9284
ポリマ－205,9284
非ポリマー00
水19,2941071
1
A: Biotin carboxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4821
ポリマ－51,4821
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Biotin carboxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4821
ポリマ－51,4821
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Biotin carboxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4821
ポリマ－51,4821
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Biotin carboxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4821
ポリマ－51,4821
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.351, 81.499, 176.649
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.69, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Molecule A and B form a biological dimer. Molecule C and D form a biological dimer.

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要素

#1: タンパク質
Biotin carboxylase / A subunit of acetyl-CoA carboxylase


分子量: 51481.922 Da / 分子数: 4 / 変異: F363A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: accC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21/DE3 Rosetta / 参照: UniProt: P24182, biotin carboxylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1071 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.84 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris (pH 7.5), 100 mM NaCl, 200 mM trimethylamine N-oxide, 8% (v/v) PEG2000 MME, 4% (v/v) glycerol, 5 mM magnesium chloride, and 2.5 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0999 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 91116 / Num. obs: 80638 / % possible obs: 88.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 8.5113
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.246 / Mean I/σ(I) obs: 4.454 / Num. unique all: 6858 / % possible all: 75.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
COMO位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DV1

1dv1


解像度: 2.2→29.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 237505.66 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 5892 7.5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 78337 87.8 %-
all-84229 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.0061 Å2 / ksol: 0.357 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.4 Å20 Å20.92 Å2
2--4.2 Å20 Å2
3---1.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13731 0 0 1071 14802
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.012.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 510 7.9 %
Rwork0.221 5981 -
obs-5981 73.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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