+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3oep | ||||||
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Title | Crystal structure of TTHA0988 in space group P43212 | ||||||
Components | Putative uncharacterized protein TTHA0988 | ||||||
Keywords | STRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / KipI / KipA / cyclophilin / allophanate hydrolase / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.75 Å | ||||||
Authors | Jacques, D.A. / Langley, D.B. / Trewhella, J. / Guss, J.M. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI) | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2011 Title: The structure of TTHA0988 from Thermus thermophilus, a KipI-KipA homologue incorrectly annotated as an allophanate hydrolase Authors: Jacques, D.A. / Langley, D.B. / Kuramitsu, S. / Yokoyama, S. / Trewhella, J. / Guss, J.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3oep.cif.gz | 205.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3oep.ent.gz | 163.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3oep.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oe/3oep ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oe/3oep | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 53157.391 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / Gene: TTHA0988 / Plasmid: pET-11a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta2 / References: UniProt: Q5SJM0 | ||||
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#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.44 Å3/Da / Density % sol: 49.58 % / Mosaicity: 0.383 ° |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 17.9%(w/v) PEG 8000, 10.5%(v/v) glycerol, 60mM sodium cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.95369 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 12, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95369 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.75→50 Å / Num. all: 53995 / Num. obs: 53995 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 14.1 % / Biso Wilson estimate: 18.343 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 11.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: IDENTICAL PROTEIN IN SPACEGROUP P212121 Resolution: 1.75→47.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / WRfactor Rfree: 0.2117 / WRfactor Rwork: 0.1813 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.9014 / SU B: 3.848 / SU ML: 0.057 / SU R Cruickshank DPI: 0.1022 / SU Rfree: 0.0985 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.098 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 63.45 Å2 / Biso mean: 21.844 Å2 / Biso min: 3.61 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.75→47.4 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.747→1.792 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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