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Yorodumi- PDB-2gop: The beta-propeller domain of the Trilobed protease from Pyrococcu... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2gop | ||||||
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Title | The beta-propeller domain of the Trilobed protease from Pyrococcus furiosus reveals an open velcro topology | ||||||
Components | Trilobed Protease | ||||||
Keywords | HYDROLASE / beta propeller / open velcro | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Pyrococcus furiosus (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MIR / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Bosch, J. / Tamura, T. / Tamura, N. / Baumeister, W. / Essen, L.-O. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2007 Title: The beta-propeller domain of the trilobed protease from Pyrococcus furiosus reveals an open Velcro topology. Authors: Bosch, J. / Tamura, T. / Tamura, N. / Baumeister, W. / Essen, L.O. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2gop.cif.gz | 145.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2gop.ent.gz | 116.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2gop.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2gop_validation.pdf.gz | 428.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 2gop_full_validation.pdf.gz | 450.6 KB | Display | |
Data in XML | 2gop_validation.xml.gz | 26.4 KB | Display | |
Data in CIF | 2gop_validation.cif.gz | 37.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/go/2gop ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/go/2gop | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 41108.527 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pyrococcus furiosus (archaea) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: GenBank: 18892268, UniProt: Q8U3Y3*PLUS #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 4 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 273 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.4 Details: 100 mM sodium acetate pH 4.4, 20 mM MgCl2, 300 mM 1,6-hexanediol, 10 % PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2→18.72 Å / Num. all: 39936 / Num. obs: 39936 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 | |||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2→2.107 Å / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MIR / Resolution: 2→18.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 9.112 / SU ML: 0.129 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.233 / ESU R Free: 0.193 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 45.852 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→18.72 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.107 Å / Total num. of bins used: 10
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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