[日本語] English
万見
- PDB-2gm5: An activated, truncated gamma-delta resolvase tetramer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gm5
タイトルAn activated, truncated gamma-delta resolvase tetramer
要素Transposon gamma-delta resolvase
キーワードRECOMBINATION / GAMMA DELTA RESOLVASE / SITE SPECIFIC RECOMBINATION
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA strand exchange activity / DNA integration / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Resolvase, N-terminal catalytic domain / Site-specific recombinases signature 2. / Resolvase, HTH domain / Helix-turn-helix domain of resolvase / Recombinase, conserved site / Site-specific recombinases active site. / Resolvase/invertase-type recombinase catalytic domain profile. / Resolvase, N-terminal catalytic domain / Resolvase-like, N-terminal catalytic domain superfamily / Resolvase, N terminal domain ...Resolvase, N-terminal catalytic domain / Site-specific recombinases signature 2. / Resolvase, HTH domain / Helix-turn-helix domain of resolvase / Recombinase, conserved site / Site-specific recombinases active site. / Resolvase/invertase-type recombinase catalytic domain profile. / Resolvase, N-terminal catalytic domain / Resolvase-like, N-terminal catalytic domain superfamily / Resolvase, N terminal domain / Resolvase, N terminal domain / Homeobox-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transposon gamma-delta resolvase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kamtekar, S. / Ho, R.S. / Li, W. / Steitz, T.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Implications of structures of synaptic tetramers of gamma delta resolvase for the mechanism of recombination.
著者: Kamtekar, S. / Ho, R.S. / Cocco, M.J. / Li, W. / Wenwieser, S.V. / Boocock, M.R. / Grindley, N.D. / Steitz, T.A.
履歴
登録2006年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transposon gamma-delta resolvase
B: Transposon gamma-delta resolvase
C: Transposon gamma-delta resolvase
D: Transposon gamma-delta resolvase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7704
ポリマ－62,7704
非ポリマー00
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5860 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area23210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.331, 98.476, 100.408
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細the biological ssembly is a tetramer in the asymmetric unit

-
要素

#1: タンパク質
Transposon gamma-delta resolvase / Transposon Tn1000 resolvase


分子量: 15692.408 Da / 分子数: 4 / 変異: R2A, E56K, G101S, E102Y, M103I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: tnpR / プラスミド: pET derived / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834DE3 / 参照: UniProt: P03012
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Protein in 200 mM NaCl, 3.75 mM DTT, 40 mM Tris-HCl, 0.05 M Li2SO4, 7.5% PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.97180, 0.97930, 0.97950
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月3日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97181
20.97931
30.97951
Reflection冗長度: 3.8 % / Av σ(I) over netI: 7.7 / 数: 226705 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Χ2: 1.03 / D res high: 2.1 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 59517 / % possible obs: 99.8
Diffraction reflection shell

ID: 1

最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)Rmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.5250590298.70.0281.0533.9
3.594.52594999.90.0421.0243.7
3.143.5959531000.0821.0633.8
2.853.1460001000.1251.0483.8
2.652.8559221000.1931.0193.8
2.492.6559881000.2831.013.8
2.372.4959641000.3641.0023.8
2.262.3759361000.4781.0173.8
2.182.26598199.90.6371.0833.8
2.12.1859221000.7381.0333.8
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 59517 / Num. obs: 59517 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Χ2: 1.035 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.738 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 5922 / Num. unique obs: 5922 / Χ2: 1.033 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
ADSCデータ収集
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→47.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 11.934 / SU ML: 0.156 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.253 / ESU R Free: 0.203 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 3122 9.9 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.219 31507 --
obs0.219 31507 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.817 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.93 Å20 Å20 Å2
2---0.56 Å20 Å2
3---2.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→47.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3670 0 0 147 3817
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223689
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9471.9814928
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2595458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.25623.576165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.35215748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6751539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2589
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022627
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1790.21653
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2910.22536
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1110.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0981.52401
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.53723688
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.65331425
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1744.51240
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 223 -
Rwork0.258 2051 -
obs-2274 99.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.20320.533-0.88657.6172-1.05335.3137-0.0909-0.665-0.12290.5688-0.1132-0.4242-0.01020.3160.2041-0.1620.0009-0.0098-0.1378-0.0059-0.113512.332522.162425.6756
25.49970.3089-0.05045.54120.40538.0505-0.02790.89480.0629-0.47150.0430.1642-0.11710.1314-0.0151-0.13960.0243-0.0452-0.0141-0.0645-0.176852.51132.20116.1284
36.131-1.47321.00364.94580.09997.5105-0.0486-0.7503-0.24510.73520.00070.27050.3502-0.20970.0479-0.0869-0.00950.0313-0.1384-0.0235-0.125546.160645.672732.6593
48.0019-0.63731.48687.45760.46974.75370.020.40320.4448-0.64040.0756-0.4621-0.32730.2779-0.0956-0.1086-0.01780.0613-0.1276-0.015-0.045517.789353.889316.2241
517.8667-8.547211.29588.3729-6.893712.8973-0.0338-0.3675-0.23090.2662-0.1057-0.55070.16440.1030.1395-0.1381-0.07540.0415-0.2361-0.0454-0.112234.636225.205723.7641
619.9329-5.530911.78677.6765-4.090113.9965-0.0120.864-0.1916-0.3938-0.15190.0607-0.3776-0.09420.1639-0.1689-0.02520.0654-0.2008-0.0945-0.179234.63230.756212.5212
725.12328.5265-17.50948.5508-6.19318.39750.488-1.1025-0.22910.4889-0.57820.4479-0.20960.19540.0903-0.2255-0.0181-0.0459-0.1918-0.1035-0.129332.519637.378526.0724
817.93785.8737-12.46669.2977-7.618518.45640.29650.58160.2035-0.2597-0.5146-0.4412-0.44870.2330.2181-0.19850.0469-0.0446-0.1954-0.035-0.124532.009343.745114.192
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA2 - 991 - 98
22BB2 - 991 - 98
33CC2 - 991 - 98
44DD2 - 991 - 98
55AA100 - 12899 - 127
66BB100 - 12399 - 122
77CC100 - 12599 - 124
88DD100 - 12799 - 126

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る