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万見
- PDB-2gl9: Crystal Structure of Glycosylasparaginase-Substrate Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gl9
タイトルCrystal Structure of Glycosylasparaginase-Substrate Complex
要素
  • Glycosylasparaginase alpha chain
  • Glycosylasparaginase beta chain
キーワードHYDROLASE / glycosylasparaginase / enzyme-substrate complex / catalytic mechanism / proton-relay network / electron-pair transfer / nucleophilic attack / oxyanion hole / enzyme-acyl intermediate / Ntn-hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase / N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase activity / asparaginase activity / beta-aspartyl-peptidase activity / periplasmic space / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
(Glycosyl)asparaginase / Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARAGINE / N(4)-(Beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Elizabethkingia meningoseptica (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wang, Y. / Guo, H.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystallographic snapshot of a productive glycosylasparaginase-substrate complex.
著者: Wang, Y. / Guo, H.C.
履歴
登録2006年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycosylasparaginase alpha chain
B: Glycosylasparaginase beta chain
C: Glycosylasparaginase alpha chain
D: Glycosylasparaginase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1068
ポリマ－64,3994
非ポリマー7074
水6,792377
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14670 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area19490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.118, 96.745, 61.998
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glycosylasparaginase alpha chain


分子量: 16819.072 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 46-196 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Elizabethkingia meningoseptica (バクテリア)
プラスミド: pMAL-c2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TB1
参照: UniProt: Q47898, N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
#2: タンパク質 Glycosylasparaginase beta chain


分子量: 15380.615 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 197-340 / Mutation: T152C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Elizabethkingia meningoseptica (バクテリア)
プラスミド: pMAL-c2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TB1
参照: UniProt: Q47898, N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-ASN / ASPARAGINE / アスパラギン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.118 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8N2O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15% PEG 3350, 100 mM HEPES, 0.1% sodium azide, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年10月17日
放射モノクロメーター: confocal optical system (blue configuration)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→17.35 Å / Num. all: 39759 / Num. obs: 39436 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 13.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.337 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 3753 / Rsym value: 0.337 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GAC

2gac


解像度: 2→17.35 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: CNS bulk solvent model used
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 2964 -RANDOM
Rwork0.17 ---
all0.174 36691 --
obs0.174 36634 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.74 Å20 Å2-0.05 Å2
2--4.49 Å20 Å2
3---0.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→17.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4346 0 47 377 4770
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.05
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.014
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 383 -
Rwork0.217 --
obs-4540 99.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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