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- PDB-2gl7: Crystal Structure of a beta-catenin/BCL9/Tcf4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gl7
タイトルCrystal Structure of a beta-catenin/BCL9/Tcf4 complex
要素
  • B-cell lymphoma 9 protein
  • Beta-catenin
  • Transcription factor 7-like 2
キーワードTRANSCRIPTION / PROTEIN COMPLEX / ARMADILLO REPEAT
機能・相同性
機能・相同性情報


catenin-TCF7L2 complex / negative regulation of type B pancreatic cell apoptotic process / myotube differentiation involved in skeletal muscle regeneration / regulation of hormone metabolic process / Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / armadillo repeat domain binding / myoblast fate commitment / positive regulation of heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / lung induction ...catenin-TCF7L2 complex / negative regulation of type B pancreatic cell apoptotic process / myotube differentiation involved in skeletal muscle regeneration / regulation of hormone metabolic process / Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / armadillo repeat domain binding / myoblast fate commitment / positive regulation of heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / lung induction / positive regulation of branching involved in lung morphogenesis / cranial ganglion development / renal vesicle formation / renal inner medulla development / renal outer medulla development / nephron tubule formation / beta-catenin-ICAT complex / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / genitalia morphogenesis / embryonic skeletal limb joint morphogenesis / canonical Wnt signaling pathway involved in mesenchymal stem cell differentiation / neural plate development / metanephros morphogenesis / glial cell fate determination / Regulation of CDH19 Expression and Function / regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / astrocyte-dopaminergic neuron signaling / maintenance of DNA repeat elements / oviduct development / beta-catenin-TCF7L2 complex / regulation of nephron tubule epithelial cell differentiation / regulation of timing of anagen / negative regulation of mitotic cell cycle, embryonic / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / central nervous system vasculogenesis / regulation of centriole-centriole cohesion / RUNX3 regulates WNT signaling / regulation of centromeric sister chromatid cohesion / Regulation of CDH11 function / embryonic axis specification / Specification of the neural plate border / regulation of fibroblast proliferation / Scrib-APC-beta-catenin complex / lens morphogenesis in camera-type eye / beta-catenin-TCF complex / endodermal cell fate commitment / gamma-catenin binding / acinar cell differentiation / dorsal root ganglion development / synaptic vesicle clustering / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / proximal/distal pattern formation / neuron fate determination / layer formation in cerebral cortex / Formation of the nephric duct / positive regulation of myoblast proliferation / establishment of blood-retinal barrier / dorsal/ventral axis specification / sympathetic ganglion development / fungiform papilla formation / positive regulation of endothelial cell differentiation / presynaptic active zone cytoplasmic component / mesenchymal to epithelial transition / embryonic foregut morphogenesis / hindbrain development / lung epithelial cell differentiation / positive regulation of determination of dorsal identity / positive regulation of skeletal muscle tissue development / ectoderm development / regulation of protein localization to cell surface / hair cell differentiation / cellular response to indole-3-methanol / detection of muscle stretch / mesenchymal stem cell differentiation / smooth muscle cell differentiation / positive regulation of odontoblast differentiation / endothelial tube morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / midbrain dopaminergic neuron differentiation / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / histone methyltransferase binding / alpha-catenin binding / cranial skeletal system development / regulation of calcium ion import / Germ layer formation at gastrulation / establishment of blood-brain barrier / negative regulation of oligodendrocyte differentiation / fascia adherens / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / flotillin complex / apicolateral plasma membrane / regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / male genitalia development / cell-cell adhesion mediated by cadherin / Formation of definitive endoderm / regulation of smooth muscle cell proliferation / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / embryonic brain development
類似検索 - 分子機能
c-clamp / CTNNB1 binding, N-teminal / N-terminal CTNNB1 binding / Transcription factor TCF/LEF / B Cell Lymphoma 9 / B-cell lymphoma 9, beta-catenin binding domain / B-cell lymphoma 9 protein / Beta-catenin / Catenin binding domain superfamily / HMG (high mobility group) box ...c-clamp / CTNNB1 binding, N-teminal / N-terminal CTNNB1 binding / Transcription factor TCF/LEF / B Cell Lymphoma 9 / B-cell lymphoma 9, beta-catenin binding domain / B-cell lymphoma 9 protein / Beta-catenin / Catenin binding domain superfamily / HMG (high mobility group) box / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
B-cell CLL/lymphoma 9 protein / Catenin beta-1 / Transcription factor 7-like 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Sampietro, J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Crystal Structure of a beta-Catenin/BCL9/Tcf4 Complex.
著者: Sampietro, J. / Dahlberg, C.L. / Cho, U.S. / Hinds, T.R. / Kimelman, D. / Xu, W.
履歴
登録2006年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-catenin
B: Transcription factor 7-like 2
C: B-cell lymphoma 9 protein
D: Beta-catenin
E: Transcription factor 7-like 2
F: B-cell lymphoma 9 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,3186
ポリマ－142,3186
非ポリマー00
水2,306128
1
A: Beta-catenin
B: Transcription factor 7-like 2
C: B-cell lymphoma 9 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,1593
ポリマ－71,1593
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area23960 Å2
手法PISA
2
D: Beta-catenin
E: Transcription factor 7-like 2
F: B-cell lymphoma 9 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,1593
ポリマ－71,1593
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)96.764, 119.441, 130.549
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-42-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Beta-catenin


分子量: 60240.664 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 138-686 / 変異: Y142E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTNNB1, CTNNB / プラスミド: pET-28(a) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)star / 参照: UniProt: P35222
#2: タンパク質 Transcription factor 7-like 2 / HMG box transcription factor 4 / T- cell-specific transcription factor 4 / TCF-4 / hTCF-4


分子量: 5632.825 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 1-53 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TCF7L2, TCF4 / プラスミド: pET-28(a) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)star / 参照: UniProt: Q9NQB0
#3: タンパク質・ペプチド B-cell lymphoma 9 protein / Bcl-9 / Legless homolog


分子量: 5285.731 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 347-392 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCL9 / プラスミド: pET-28(a) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) pLysS / 参照: UniProt: O00512
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 13% PEG 3350, 125mM sodium thiocyanate, 5% Glycerol, 10mM DTT, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月1日
放射モノクロメーター: Single crystal, cylindrically bent, Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 57945 / Num. obs: 55482 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / % possible all: 75.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCデータ収集
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 9.997 / SU ML: 0.213 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.52 / ESU R Free: 0.309 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26699 2359 5 %RANDOM
Rwork0.22082 ---
obs0.2231 44428 99.12 %-
all-46787 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.91 Å20 Å20 Å2
2---3.03 Å20 Å2
3----3.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8301 0 0 128 8429
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0218407
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027980
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0351.96511426
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.828318421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.66351106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.21419
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.029348
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021513
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1780.22056
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.28755
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.25070
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.110.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2010.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.250.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.371.55538
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.71628843
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.04232869
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8954.52583
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.31 136
Rwork0.325 2949
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1764-0.0824-0.48030.519-0.39221.87130.0721-0.01250.01580.07710.035-0.0701-0.10430.0057-0.1070.0906-0.0276-0.04340.2155-0.00660.24115.91313.50443.671
20.52780.26530.3632-0.297-1.777612.2492-0.0034-0.0960.0166-0.0083-0.1695-0.01670.56770.00040.17290.2590.0002-0.00030.2586-0.00020.258814.43812.93536.128
322.421820.8637-9.87238.2909-8.025517.86920.21720.68660.2417-1.3142-0.0959-0.556-0.88830.6496-0.12130.2589-0.0003-0.00030.259-0.00020.259226.7216.384-17.185
40.86120.19231.50130.60220.3723.59550.0235-0.18530.10860.0263-0.13210.0671-0.0309-0.31950.10870.0111-0.01660.05340.2147-0.04870.262540.095-16.80715.247
50.72990.06770.408-0.83970.341926.1891-0.2601-0.09870.0281-0.0701-0.12130.0651-1.82620.16690.38140.2599-0.00030.00110.25890.00010.259241.786-16.4617.502
667.149121.8557-8.401819.4752-7.627232.4421-0.01240.5006-0.0651-0.01630.25010.6318-0.2945-0.483-0.23770.25920.0001-0.00040.2594-0.00020.259122.082-13.279-45.081
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA142 - 5496 - 413
2X-RAY DIFFRACTION1AA560 - 663424 - 527
3X-RAY DIFFRACTION2BB12 - 2812 - 28
4X-RAY DIFFRACTION2BB40 - 5040 - 50
5X-RAY DIFFRACTION3CC352 - 3746 - 28
6X-RAY DIFFRACTION4DD147 - 54911 - 413
7X-RAY DIFFRACTION4DD560 - 662424 - 526
8X-RAY DIFFRACTION5EE12 - 2812 - 28
9X-RAY DIFFRACTION5EE40 - 5040 - 50
10X-RAY DIFFRACTION6FF355 - 3719 - 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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