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万見
- PDB-2gk3: Cytoplasmic Protein STM3548 from Salmonella typhimurium -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gk3
タイトルCytoplasmic Protein STM3548 from Salmonella typhimurium
要素putative cytoplasmic protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Salmonella typhimurium / STM3548 / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性STM3548-like / Putative glutamine amidotransferase / Putative glutamine amidotransferase / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Cytoplasmic protein
機能・相同性情報
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Petrova, T. / Cuff, M.E. / Wu, R.Y. / Holzle, D. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: J.Struct.Funct.Genom. / 年: 2007
タイトル: Novel hexamerization motif is discovered in a conserved cytoplasmic protein from Salmonella typhimurium.
著者: Petrova, T. / Cuff, M.E. / Wu, R. / Kim, Y. / Holzle, D. / Joachimiak, A.
履歴
登録2006年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32011年8月3日Group: Database references
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 6 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 6 CHAIN(S) FORMING A STRIKING HEXAMER WITH D3 SYMMETRY. ADDITIONAL EXPERIMENTS ARE REQUIRED TO DETERMINE WHETHER THIS IS THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE ASSUMED BIOLOGICAL MOLECULE(S).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative cytoplasmic protein
B: putative cytoplasmic protein
C: putative cytoplasmic protein
D: putative cytoplasmic protein
E: putative cytoplasmic protein
F: putative cytoplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,94412
ポリマ－175,3916
非ポリマー5536
水9,872548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23430 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area46660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)182.892, 79.367, 115.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細Not experimentally determined, D3 hexamer in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質
putative cytoplasmic protein


分子量: 29231.891 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
株: LT2 / 遺伝子: DUF1355 / プラスミド: PMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8ZLF9
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 548 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.06 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris, pH 8.5, 1.2M tri-sodium citrate dehydrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979809, 0.979522
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月28日
放射モノクロメーター: sagitally focused Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9798091
20.9795221
反射解像度: 2.25→115.47 Å / Num. all: 72006 / Num. obs: 72006 / % possible obs: 93.92 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.25→2.34 Å / % possible all: 61.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-2000データスケーリング
autoSHARP位相決定
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.25→115.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 6.693 / SU ML: 0.163 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.308 / ESU R Free: 0.22 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22643 3815 5 %RANDOM
Rwork0.17717 ---
all0.17967 72006 --
obs0.17967 72006 93.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.456 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.26 Å20 Å20 Å2
2--1.15 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→115.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11736 0 36 548 12320
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02212178
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4171.94816552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.91751494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.125.026573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.912151991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.7251532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.21788
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.029344
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.25891
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.28210
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2833
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2620.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2050.234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6791.57592
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.119211973
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.64735307
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4864.54578
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 204 -
Rwork0.244 3707 -
obs--66.05 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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