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- PDB-2gdc: Structure of Vinculin VD1 / IpaA560-633 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gdc
タイトルStructure of Vinculin VD1 / IpaA560-633 complex
要素
  • Invasin ipaA
  • Vinculin
キーワードCELL INVASION / IpaA-Vinculin complex / Shigella flexneri / Helical bundle conversion
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle tendon junction / Platelet degranulation / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of actin filament depolymerization / regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / epithelial cell-cell adhesion ...muscle tendon junction / Platelet degranulation / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of actin filament depolymerization / regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / dystroglycan binding / MAP2K and MAPK activation / muscle alpha-actinin binding / alpha-catenin binding / fascia adherens / vinculin binding / cell-cell contact zone / apical junction assembly / costamere / regulation of establishment of endothelial barrier / adherens junction assembly / axon extension / protein localization to cell surface / lamellipodium assembly / regulation of focal adhesion assembly / alpha-actinin binding / brush border / skeletal muscle myofibril / stress fiber / regulation of cell migration / Neutrophil degranulation / morphogenesis of an epithelium / cell projection / adherens junction / neuromuscular junction / sarcolemma / beta-catenin binding / Z disc / actin filament binding / cell-cell junction / actin cytoskeleton / actin binding / scaffold protein binding / cytoskeleton / mitochondrial inner membrane / cell adhesion / cadherin binding / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / structural molecule activity / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SipA, vinculin binding site / SipA vinculin binding site / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. ...SipA, vinculin binding site / SipA vinculin binding site / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vinculin / Invasin IpaA
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Hamiaux, C. / van Eerde, A. / Parsot, C. / Broos, J. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2006
タイトル: Structural mimicry for vinculin activation by IpaA, a virulence factor of Shigella flexneri.
著者: Hamiaux, C. / van Eerde, A. / Parsot, C. / Broos, J. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録2006年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
Remark 999SEQUENCE The crystallized sequence of Invasin ipaA (chain B in the coordinates) is ...SEQUENCE The crystallized sequence of Invasin ipaA (chain B in the coordinates) is IDKNHAIYEKAKEVSSALSKVLSKIDDTSAELLTDDISDLKN NNDITAENNNIYKAAKDVTTSLSKVLKNINKD (residues 560-633 of the SWS entry IPAA_SHIFL). The fragment in the coordinates corresponds either to residues 564-584 or 610-630. An average helix was modelled in which the 11 identical residues were build with their side chains. The 10 non-identical residues, which showed no density for their side chains, were build as unknown residues (UNK).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vinculin
B: Invasin ipaA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8882
ポリマ－31,8882
非ポリマー00
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area14130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.684, 68.326, 96.521
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Vinculin / Metavinculin


分子量: 29788.379 Da / 分子数: 1 / 断片: VD1 domain (RESIDUES 0-265) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: VCL, VINC1 / プラスミド: pMAL-p2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: P12003
#2: タンパク質・ペプチド Invasin ipaA / 70 kDa antigen


分子量: 2099.645 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal fragment (RESIDUES 560-633) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
遺伝子: ipaA / プラスミド: pGEX4T2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P18010
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES, 10% 2-propanol, 20% PEG 4000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8423 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年10月22日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8423 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.74→15.19 Å / Num. obs: 9559 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsRsym value
2.74-2.891004.80.352.113660.351
2.89-3.061004.80.24713110.24
3.06-3.2799.94.80.17312250.174
3.27-3.5499.84.80.12311420.127
3.54-3.8799.84.80.08410580.088
3.87-4.3399.54.70.0509720.057
4.33-599.44.70.0438480.047
5-6.13994.70.0527360.053
6.13-8.6698.84.50.0435870.04
8.66-41.74784.20.0372620.038

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMACrefmac_5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1SYQ

1syq


解像度: 2.74→15.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU B: 16.459 / SU ML: 0.324 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.98 / ESU R Free: 0.387 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 467 4.919 %RANDOM
Rwork0.247 ---
all0.25 9974 --
obs0.24966 9493 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 41.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.077 Å20 Å20 Å2
2--7.092 Å20 Å2
3----6.015 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.74→15.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1993 0 0 14 2007
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222014
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5781.9832724
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4835256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.70125.06577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.84115386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4591512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2341
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021427
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2430.2955
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21421
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1920.238
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1810.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0450.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6851.51345
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.17922104
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6933749
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9134.5620
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection all% reflection obs (%)
2.74-2.8090.444290.3236400.329669100
2.809-2.8830.234380.3096260.305664100
2.883-2.9640.308350.265950.26363199.842
2.964-3.0510.361250.2975900.299615100
3.051-3.1470.32340.3065830.30761899.838
3.147-3.2520.485280.295600.298588100
3.252-3.3690.326230.2715410.27356699.647
3.369-3.50.357310.2465210.25155399.819
3.5-3.6460.287250.2384960.24152399.618
3.646-3.8130.304300.2574920.25952599.429
3.813-4.0060.244300.2344470.23448099.375
4.006-4.230.225230.2134350.21446299.134
4.23-4.4980.31590.1924350.19444998.886
4.498-4.8230.25290.1973880.242298.815
4.823-5.230.209180.2273680.22638899.485
5.23-5.7630.351160.2613390.26436198.338
5.763-6.50.62670.293080.29632098.438
6.5-7.620.236110.2472740.24629397.27
7.62-9.6310.228170.1892240.19224598.367
9.631-15.1810.32590.2581640.26118593.514

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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