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- PDB-2gct: STRUCTURE OF GAMMA-CHYMOTRYPSIN IN THE RANGE PH 2.0 TO PH 10.5 SU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gct
タイトルSTRUCTURE OF GAMMA-CHYMOTRYPSIN IN THE RANGE PH 2.0 TO PH 10.5 SUGGESTS THAT GAMMA-CHYMOTRYPSIN IS A COVALENT ACYL-ENZYME ADDUCT AT LOW PH
要素
  • (GAMMA-CHYMOTRYPSIN ...) x 3
  • TETRAPEPTIDE ADDUCT
キーワードHYDROLASE/PEPTIDE / HYDROLASE / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


chymotrypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chymotrypsinogen A
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Dixon, M.M. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 1991
タイトル: Structure of gamma-chymotrypsin in the range pH 2.0 to pH 10.5 suggests that gamma-chymotrypsin is a covalent acyl-enzyme adduct at low pH.
著者: Dixon, M.M. / Brennan, R.G. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Is Gamma-Chymotrypsin a Tetrapeptide Acyl-Enzyme Adduct of Gamma-Chymotrypsin?
著者: Dixon, M.M. / Matthews, B.W.
履歴
登録1990年9月4日処理サイト: BNL
改定 1.01991年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月6日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42013年3月13日Group: Other
改定 1.52024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700SHEET THE SHEET PRESENTED AS *S1* ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY A SIX-STRANDED BETA-BARREL. ...SHEET THE SHEET PRESENTED AS *S1* ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY A SIX-STRANDED BETA-BARREL. THIS IS REPRESENTED BY A SEVEN-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET S2 OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. STRANDS 1, 2, 3, 4, 5, AND 7 OF SHEETS S2A AND S2B ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
B: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
C: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
D: TETRAPEPTIDE ADDUCT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9466
ポリマ－25,7544
非ポリマー1922
水2,360131
1
A: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
B: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
C: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
D: TETRAPEPTIDE ADDUCT
ヘテロ分子

A: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
B: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
C: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
D: TETRAPEPTIDE ADDUCT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,89212
ポリマ－51,5088
非ポリマー3844
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area18540 Å2
ΔGint-205 kcal/mol
Surface area17420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.800, 69.800, 98.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

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GAMMA-CHYMOTRYPSIN ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質・ペプチド GAMMA-CHYMOTRYPSIN A


分子量: 1253.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin
#2: タンパク質 GAMMA-CHYMOTRYPSIN A


分子量: 13934.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin
#3: タンパク質 GAMMA-CHYMOTRYPSIN A


分子量: 10074.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 D

#4: タンパク質・ペプチド TETRAPEPTIDE ADDUCT


分子量: 491.538 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現

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非ポリマー , 2種, 133分子

#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE GAMMA CHYMOTRYPSIN MOLECULE IS COMPRISED OF THREE POLYPEPTIDE CHAINS WHICH ARE DERIVED FROM THE ...THE GAMMA CHYMOTRYPSIN MOLECULE IS COMPRISED OF THREE POLYPEPTIDE CHAINS WHICH ARE DERIVED FROM THE ZYMOGEN OF THIS ENZYME BY EXCISION OF RESIDUES 14-15 AND 147-148. TO ASSIGN SEPARATE CHAIN IDENTIFIERS TO THE THREE CHAINS WOULD OBSCURE THIS RELATIONSHIP AND SO THIS WAS NOT DONE. CHAIN TERMINATOR RECORDS WERE INSERTED AFTER RESIDUES 146 AND 245 TO INDICATE EXPLICIT TERMINI AND THE SPECIAL CODE EXC WAS USED IN THE SEQRES RECORDS TO DENOTE THE EXCISIONS. RESIDUES 11 THROUGH 13 AND 149 THROUGH 150 ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP AND SO ARE OMITTED. IN THE ABSENCE OF RESIDUE 13 THE TER RECORD WHICH WOULD HAVE APPEARED AFTER RESIDUE 13 IS ALSO OMITTED. RESIDUES B 500 - B 504 ARE A TETRAPEPTIDE BOUND IN THE ACTIVE SITE, COVALENTLY LINKED TO OG OF SER 195 AS AN ACYL ADDUCT. IT IS, PRESUMABLY, AN AUTOLYTIC CLEAVAGE PRODUCT. THE EXACT IDENTITY OF THE RESIDUES IS UNCERTAIN AS THE SIDE CHAINS SEEM TO BE DISORDERED. THE ATOM IDENTIFIED AS C UNK B 500 IS ACTUALLY THE CARBONYL CARBON OF AN UNIDENTIFIED AMINO ACID NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.19 %
結晶化pH: 2 / 詳細: pH 2.0
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
濃度: 50 %sat / 一般名: ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 285 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.54
検出器タイプ: KODAK / 検出器: FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. obs: 13431 / % possible obs: 63.2 % / Num. measured all: 17029 / Rmerge(I) obs: 0.068

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
OSCTSTデータ削減
AGROVATA/ROTAVATEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→10 Å / Rfactor Rwork: 0.169
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1766 0 10 131 1907
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3.1
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d18.10
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle0
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.02
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.021
X-RAY DIFFRACTIONt_it0
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg18.1
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.021

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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