+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2gcj | ||||||
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Title | Crystal Structure of the Pob3 middle domain | ||||||
Components | Hypothetical 63.0 kDa protein in DAK1-ORC1 intergenic region | ||||||
Keywords | REPLICATION / Chromatin / FACT / double PH domain | ||||||
Function / homology | Function and homology information Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome organization / replication fork protection complex / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / nucleosome binding / DNA-templated DNA replication ...Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome organization / replication fork protection complex / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / nucleosome binding / DNA-templated DNA replication / chromatin organization / histone binding / DNA repair / chromatin / DNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.55 Å | ||||||
Authors | VanDemark, A.P. | ||||||
Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2006 Title: The Structure of the yFACT Pob3-M Domain, Its Interaction with the DNA Replication Factor RPA, and a Potential Role in Nucleosome Deposition. Authors: VanDemark, A.P. / Blanksma, M. / Ferris, E. / Heroux, A. / Hill, C.P. / Formosa, T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2gcj.cif.gz | 391.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2gcj.ent.gz | 324.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2gcj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2gcj_validation.pdf.gz | 458.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2gcj_full_validation.pdf.gz | 485.4 KB | Display | |
Data in XML | 2gcj_validation.xml.gz | 36.2 KB | Display | |
Data in CIF | 2gcj_validation.cif.gz | 49 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gc/2gcj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gc/2gcj | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Details | Biological Unit is the monomer. |
-Components
#1: Protein | Mass: 30341.287 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Pob3 Middle domain / Mutation: Q308K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: Pob3 / Plasmid: PET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 Codon+ / References: UniProt: Q04636 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.17 Å3/Da / Density % sol: 43.31 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 21% PEG 3350, 20% Glycerol, 200mM NaCl, 50mM Ammonium Sulphate, 100mM Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X26C / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Dec 16, 2005 |
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.49→78 Å / Num. all: 34206 / Num. obs: 31162 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 2.49→2.59 Å / % possible all: 92.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: Wild-type protein Resolution: 2.55→78.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 30.97 / SU ML: 0.317 / Isotropic thermal model: Isotropic with TLS / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.412 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 10.237 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.55→78.81 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.55→2.616 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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