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万見
- PDB-2gc3: The crystal structure of phosphoglucose isomerase from Pyrococcus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gc3
タイトルThe crystal structure of phosphoglucose isomerase from Pyrococcus furiosus in complex with mannose 6-phosphate and zinc
要素Glucose-6-phosphate isomerase
キーワードISOMERASE / cupin / phosphoglucose isomerase / mannose 6-phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / gluconeogenesis / glycolytic process / iron ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate isomerase, prokaryote / Glucose-6-phosphate isomerase, archaea/bacteria / Glucose-6-phosphate isomerase (GPI) / : / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-O-phosphono-alpha-D-mannopyranose / Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Berrisford, J.M. / Rice, D.W. / Baker, P.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Evidence Supporting a cis-enediol-based Mechanism for Pyrococcus furiosus Phosphoglucose Isomerase
著者: Berrisford, J.M. / Hounslow, A.M. / Akerboom, J. / Hagen, W.R. / Brouns, S.J. / van der Oost, J. / Murray, I.A. / Michael Blackburn, G. / Waltho, J.P. / Rice, D.W. / Baker, P.J.
履歴
登録2006年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate isomerase
B: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4086
ポリマ－42,7572
非ポリマー6514
水6,359353
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5020 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area16160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.346, 74.016, 74.835
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate isomerase / GPI / Phosphoglucose isomerase / PGI / Phosphohexose isomerase / PHI


分子量: 21378.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: pgiA / プラスミド: pLUW557 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P83194, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 糖 ChemComp-M6P / 6-O-phosphono-alpha-D-mannopyranose / ALPHA-D-MANNOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-alpha-D-mannose / 6-O-phosphono-D-mannose / 6-O-phosphono-mannose / α-D-マンノピラノ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
a-D-Manp6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 353 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.99 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.05 M ammonium sulphate, 0.1 M sodium acetate pH 4.6, 20% PEG monoethyl ether 2000, 5mM ZnCl2, 5mM mannose 6-phosphate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年3月29日 / 詳細: Osmic Varimax
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→74.835 Å / Num. all: 23477 / Num. obs: 23477 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 22.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.366 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. measured all: 22308 / Num. unique all: 3361 / Num. unique obs: 3361 / Rsym value: 0.366 / % possible all: 100

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.42 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.597
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å42.14 Å
Translation3 Å42.14 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1X8E

1x8e


解像度: 2.1→19.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 5.066 / SU ML: 0.135 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.212 / ESU R Free: 0.196 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1202 5.1 %RANDOM
Rwork0.158 ---
all0.162 ---
obs0.162 23440 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.049 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3020 0 34 353 3407
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223136
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2461.9654248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4725374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.34324.459148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.815524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3721512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2444
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022390
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1810.21330
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.22034
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1160.2311
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0610.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2320.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.8521922
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.81933004
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it9.13921415
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it12.17331244
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 88 -
Rwork0.194 1596 -
obs-1684 99.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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