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万見
- PDB-4lul: The crystal structure of the P132A, Y133D mutant of Pyrococcus fu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lul
タイトルThe crystal structure of the P132A, Y133D mutant of Pyrococcus furiosus phosphoglucose isomerase in complex with manganese.
要素Glucose-6-phosphate isomeraseグルコースリン酸イソメラーゼ
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / Cupin Fold / Glucose 6-phsphate and Fructose 6-phosphate binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


グルコースリン酸イソメラーゼ / glucose-6-phosphate isomerase activity / 糖新生 / glycolytic process / iron ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate isomerase, prokaryote / Glucose-6-phosphate isomerase, archaea/bacteria / Glucose-6-phosphate isomerase (GPI) / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / グルコースリン酸イソメラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Baker, P.J. / Almourfi, F.M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Correlated mutation analysis as a tool for smart library design to improve protein performance.
著者: Baker, P.J. / Almourfi, F.M. / Raedts, J. / Joosten, H.-J. / Hendriks, S. / Kengen, S.W.M. / Hage, W.R. / Schaap, P.J. / Sedelnikova, S.E. / Van der Oost, J.
履歴
登録2013年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate isomerase
B: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9734
ポリマ－42,8632
非ポリマー1102
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4000 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area16990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.300, 60.030, 146.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The asymmetric unit contains the biological dimer.

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate isomerase / グルコースリン酸イソメラーゼ / GPI / Phosphoglucose isomerase / PGI / Phosphohexose isomerase / PHI


分子量: 21431.312 Da / 分子数: 2 / 変異: P132A, Y133D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
株: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: pgiA, PF0196 / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P83194, グルコースリン酸イソメラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.01 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M calcium acetate, 0.1 M sodium acetate PH6.5, 40% PEG300., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年5月15日 / 詳細: Diamond IO3
放射モノクロメーター: Diamond IO3 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→25.85 Å / Num. all: 29381 / Num. obs: 29381 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.028 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 1.89→1.94 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.352 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 2144 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1X7N

1x7n


解像度: 1.89→25.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 8.206 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25341 1489 5.1 %RANDOM
Rwork0.19588 ---
obs0.19871 27836 100 %-
all-39381 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.754 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.21 Å20 Å20 Å2
2---0.4 Å20 Å2
3----0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→25.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3028 0 2 113 3143
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223108
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3271.9534200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3895376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.36524.595148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.53115534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7461512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2436
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212382
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1121.51870
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9923012
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.59531238
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1514.51188
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.37333108
LS精密化 シェル解像度: 1.895→1.944 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 119 -
Rwork0.258 2014 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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