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- PDB-2gb8: Solution structure of the complex between yeast iso-1-cytochrome ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gb8
タイトルSolution structure of the complex between yeast iso-1-cytochrome c and yeast cytochrome c peroxidase
要素
  • Cytochrome c iso-1
  • Cytochrome c peroxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE/ELECTRON TRANSPORT / protein-protein complex / electron transfer / transient complex / OXIDOREDUCTASE-ELECTRON TRANSPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Release of apoptotic factors from the mitochondria / Pyroptosis / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Respiratory electron transport / cytochrome-c peroxidase / cardiolipin binding / cytochrome-c peroxidase activity / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / response to reactive oxygen species ...Release of apoptotic factors from the mitochondria / Pyroptosis / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Respiratory electron transport / cytochrome-c peroxidase / cardiolipin binding / cytochrome-c peroxidase activity / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / peroxidase activity / mitochondrial intermembrane space / cellular response to oxidative stress / electron transfer activity / mitochondrial matrix / heme binding / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome c, class IA/ IB / Class I peroxidase / Heme-binding peroxidase Ccp1-like / Cytochrome c / Peroxidase; domain 2 / Peroxidase, domain 2 / Peroxidase; domain 1 - #10 / Peroxidases heam-ligand binding site / Cytochrome c-like domain / Peroxidase, active site ...Cytochrome c, class IA/ IB / Class I peroxidase / Heme-binding peroxidase Ccp1-like / Cytochrome c / Peroxidase; domain 2 / Peroxidase, domain 2 / Peroxidase; domain 1 - #10 / Peroxidases heam-ligand binding site / Cytochrome c-like domain / Peroxidase, active site / Peroxidases active site signature. / Cytochrome Bc1 Complex; Chain D, domain 2 / Plant heme peroxidase family profile. / Haem peroxidase / Peroxidase / Peroxidase; domain 1 / Peroxidases proximal heme-ligand signature. / Haem peroxidase superfamily / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HEME C / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Cytochrome c isoform 1 / Cytochrome c peroxidase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / rigid-body docking solely on the basis of experimental data; sidechain dynamics.
データ登録者Volkov, A.N. / Worrall, J.A.R. / Ubbink, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Solution structure and dynamics of the complex between cytochrome c and cytochrome c peroxidase determined by paramagnetic NMR.
著者: Volkov, A.N. / Worrall, J.A. / Holtzmann, E. / Ubbink, M.
履歴
登録2006年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome c peroxidase
B: Cytochrome c iso-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8344
ポリマ－45,5992
非ポリマー1,2352
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Cytochrome c peroxidase / CCP


分子量: 33525.258 Da / 分子数: 1 / 断片: cytochrome c peroxidase / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: DBY939 / 遺伝子: CCP1 / プラスミド: CCP(MKT) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00431, cytochrome-c peroxidase
#2: タンパク質 Cytochrome c iso-1


分子量: 12073.835 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: Oviformis / 遺伝子: CYC1 / プラスミド: pBTR1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00044
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 1H-15N HSQC
NMR実験の詳細Text: Five single-cysteine CcP variants have been prepared and labelled with a paramagnetic spin-label. For each variant, two 2D [1H,15N] HSQC spectra were acquired, one of the complex between the ...Text: Five single-cysteine CcP variants have been prepared and labelled with a paramagnetic spin-label. For each variant, two 2D [1H,15N] HSQC spectra were acquired, one of the complex between the spin-labelled protein and 15N Cc and the other of the control sample containing the complex of diamagnetically-labelled CcP with 15N Cc. From these, spin-label induced paramagnetic relaxation enhancements (PREs) of 15N Cc backbone amide resonances were determined and converted into intermolecular distance restraints, which were used for subsequent structure calculation of the protein complex.

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試料調製

詳細内容: 0.3-0.4mM Cc(Fe3+)-CcP(Fe3+), 1:1 complex; 20mM NaPi, 100mM NaCl pH 6.0
溶媒系: 20mM NaPi, 100mM NaCl pH 6.0
試料状態イオン強度: 120mM / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 301 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
Azara2.7W. Boucher解析
ANSIG1.02M. Helgstrand, P.J. Kraulis, P. Allard, T. Hardデータ解析
XPLOR-NIH2.13C.D. Schwieters, J.J. Kuszewski, N. Tjandra, G.M. Clore構造決定
XPLOR-NIH2.13C.D. Schwieters, J.J. Kuszewski, N. Tjandra, G.M. Clore精密化
精密化手法: rigid-body docking solely on the basis of experimental data; sidechain dynamics.
ソフトェア番号: 1
詳細: Coordinates of both proteins were taken from the PDB entry 2PCC. Sequences differ slightly from the experiment. Structure refinement was based on PRE-derived distance restraints for backbone ...詳細: Coordinates of both proteins were taken from the PDB entry 2PCC. Sequences differ slightly from the experiment. Structure refinement was based on PRE-derived distance restraints for backbone atoms as a sole input. Only two energy terms, corresponding to restraints and van der Waals forces, are specified during the refinement procedure, which consist of two steps. First, a rigid-body docking of the protein molecules is carried out with van der Waals parameters for MTSL atoms set to zero. For each run performed, a single cluster of low-energy solutions is consistently produced. During the second step, 30 to 40 best structures are subjected to energy minimization and side-chain dynamics with fixed positions of backbone atoms for both proteins and active van der Waals parameters for MTSL. For the refined structures, the entire docking procedure is repeated until no further reduction in energy is observed. Best twenty structures of the final solution show an average rmsd from the lowest energy structure of 0.7 (0.2) Angstrom for the backbone atoms of cytochrome c after superposition of the peroxidase molecules.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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