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- PDB-2g9j: Complex of TM1a(1-14)Zip with TM9a(251-284): a model for the poly... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g9j
タイトルComplex of TM1a(1-14)Zip with TM9a(251-284): a model for the polymerization domain ("overlap region") of tropomyosin, Northeast Structural Genomics Target OR9
要素
  • Tropomyosin 1 alpha chain
  • Tropomyosin 1 alpha chain/General control protein GCN4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / TROPOMYOSIN / PEPTIDE COMPLEX / OVERLAP COMPLEX / INTERMOLECULAR JUNCTION / N-TERMINAL:C-TERMINAL INTERFACE / PARALLEL COILED COIL / POLYMERIZATION DOMAIN / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of heart rate by epinephrine / regulation of ATP-dependent activity / : / bleb / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / muscle filament sliding / protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation ...Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of heart rate by epinephrine / regulation of ATP-dependent activity / : / bleb / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / muscle filament sliding / protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / actin filament capping / ruffle organization / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / Oxidative Stress Induced Senescence / positive regulation of ATP-dependent activity / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / myofibril / sarcomere organization / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / amino acid biosynthetic process / cardiac muscle contraction / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeletal protein binding / cellular response to amino acid starvation / negative regulation of cell migration / muscle contraction / actin filament / actin filament organization / wound healing / ruffle membrane / cellular response to reactive oxygen species / RNA polymerase II transcription regulator complex / : / disordered domain specific binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / regulation of cell shape / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / intracellular signal transduction / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Tropomyosin alpha-1 chain / Tropomyosin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / Initail structure was calculated with Torsion Angle Dynamics, refined with simulated annealing, included a term for explicit solvent in the refinement protocol.
データ登録者Greenfield, N.J. / Huang, Y.J. / Swapna, G.V.T. / Bhattacharya, A. / Singh, A. / Montelione, G.T. / Hitchcock-DeGregori, S.E. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Solution NMR Structure of the Junction between Tropomyosin Molecules: Implications for Actin Binding and Regulation.
著者: Greenfield, N.J. / Huang, Y.J. / Swapna, G.V. / Bhattacharya, A. / Rapp, B. / Singh, A. / Montelione, G.T. / Hitchcock-Degregori, S.E.
履歴
登録2006年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Tropomyosin 1 alpha chain
A: Tropomyosin 1 alpha chain/General control protein GCN4
D: Tropomyosin 1 alpha chain
B: Tropomyosin 1 alpha chain/General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1754
ポリマ－16,1754
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 19610 structures from initial DYANA calcultions with the lowest target functions were refined using CNS. The structures back calculated data agree with experimental NOESY spectra. The structures have acceptable covalent geometry, favorable non-bond energy, the lowest energy and the fewest restraint violations.
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Tropomyosin 1 alpha chain


分子量: 4177.707 Da / 分子数: 2 / 断片: TM9a(251-284) / 変異: N279K / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This peptide is the product of a synthetic gene. It contains GCG at the N terminus followed by residues 251-284 of rat striated tropomyosin. The peptide has the mutation N279K
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: TPM1 / プラスミド: Pproex Hta / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q63609, UniProt: P04692*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Tropomyosin 1 alpha chain/General control protein GCN4


分子量: 3909.709 Da / 分子数: 2 / 断片: TM1a(1-14)Zip / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This peptide is the product of a synthetic gene. It contains a gly at the N terminus followed by the first 14 residues of rat striated tropomyosin and the last 18 residues of yeast GCN4
由来: (組換発現) Rattus norvegicus, Saccharomyces cerevisiae
属: Rattus, Saccharomyces / 生物種: , / 株: , / 遺伝子: TPM1
プラスミド: pSBETc, pET3a, and pET11a cut with NdeI and BamHI
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS
参照: UniProt: Q63609, UniProt: P03069, UniProt: P04692*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 15N-separated NOESY
1323D 13C-separated NOESY
14313C X-filtered NOESY
1543D 15N-separated NOESY
1643D 13C-separated NOESY
17513C X-filtered NOESY
18613C X-filtered NOESY
19713C X-filtered NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM complex of TM1a(1-14)Zip U-15N withTM9a(251-284)U15N, 100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 10% deuterium oxide pH 6.5100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 10% deuterium oxide pH 6.5
21mM complex of TM1a(1-14)Zip U15N/U13C with TM9a(251-284) unlabled, 100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 10% deuterium oxide pH 6.5100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 10% deuterium oxide pH 6.5
31mM complex of TM1a(1-14)Zip U15N/U13C with TM9a(251-284) unlabled, 100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 99.9% deuterium oxide pH 6.5100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 99.9% deuterium oxide pH 6.5
41mM complex of TM1a(1-14)Zip unlabeled with TM9a(251-284)U15N/U13C, 100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 10% deuterium oxide pH 6.5 or in 99.9% deuterium oxide100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 10% deuterium oxide pH 6.5 or in 99.9% deuterium oxide
51mM complex of TM1a(1-14)Zip unlabeled with TM9a(251-284)U15N/U13C, 100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 10% deuterium oxide 99.9% deuterium oxide, pH 6.5100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 10% deuterium oxide 99.9% deuterium oxide, pH 6.5
61mM complex of TM1a(1-14), one chain labeled U15N/U13C the other chain unlabeled, with unlabeled TM9a(251-284), 100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 10% deuterium oxide pH 6.5100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 10% deuterium oxide pH 6.5
71mM complex of TM9a(251-284), one chain labeled U15N/U13C the other chain unlabeled, with unlabele TM1a(1-14)Zip, 100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 10% deuterium oxide pH 6.5100 mM NaCl, 10 mM sodium phospate 10% deuterium oxide pH 6.5
試料状態イオン強度: 0.14 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 10 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AutoStructureCustomHuangデータ解析
DYANA1.5Guntert構造決定
VNMR6.1 cVariancollection
NMRPipe2005Delaglio解析
CNS1.1Brunger精密化
Sparky3.74Goddardデータ解析
XwinNMR3.5 pl 6Brukercollection
精密化手法: Initail structure was calculated with Torsion Angle Dynamics, refined with simulated annealing, included a term for explicit solvent in the refinement protocol.
ソフトェア番号: 1
詳細: The structures were based on a total of 2630 restraints, 2198 conformationally restricting NOEs, 232 dihedral angle constraints and 200 hydrogen bond constraints
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: 10 structures from initial DYANA calcultions with the lowest target functions were refined using CNS. The structures back calculated data agree with experimental ...コンフォーマー選択の基準: 10 structures from initial DYANA calcultions with the lowest target functions were refined using CNS. The structures back calculated data agree with experimental NOESY spectra. The structures have acceptable covalent geometry, favorable non-bond energy, the lowest energy and the fewest restraint violations.
計算したコンフォーマーの数: 196 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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