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- PDB-2g4d: Crystal structure of human SENP1 mutant (C603S) in complex with SUMO-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g4d
タイトルCrystal structure of human SENP1 mutant (C603S) in complex with SUMO-1
要素
  • SENP1 protein
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードHydrolase/PROTEIN BINDING / protease / ubiquitin-like protein / SUMO maturation / SUMO deconjugation / Hydrolase-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of definitive erythrocyte differentiation / SUMO-specific endopeptidase activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / deSUMOylase activity / protein desumoylation / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is proteolytically processed ...regulation of definitive erythrocyte differentiation / SUMO-specific endopeptidase activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / deSUMOylase activity / protein desumoylation / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / negative regulation of action potential / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / RHOF GTPase cycle / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / negative regulation of DNA binding / Maturation of nucleoprotein / cellular response to cadmium ion / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-specific protease binding / transcription factor binding / ubiquitin-like protein ligase binding / roof of mouth development / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / regulation of postsynapse assembly / postsynaptic cytosol / potassium channel regulator activity / transporter activator activity / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / regulation of mRNA stability / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / PML body / PKR-mediated signaling / regulation of protein stability / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / endopeptidase activity / nuclear membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / focal adhesion / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily ...Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1 / Sentrin-specific protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Xu, Z. / Chau, S.F. / Lam, K.H. / Au, S.W.N.
引用
ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of the SENP1 mutant C603S-SUMO complex reveals the hydrolytic mechanism of SUMO-specific protease
著者: Xu, Z. / Chau, S.F. / Lam, K.H. / Chan, H.Y. / Ng, T.B. / Au, S.W.N.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2005
タイトル: Mapping residues of SUMO precursors essential in differential maturation by SUMO-specific protease, SENP1
著者: Xu, Z. / Au, S.W.N.
履歴
登録2006年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SENP1 protein
B: Small ubiquitin-related modifier 1
C: SENP1 protein
D: Small ubiquitin-related modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9534
ポリマ－66,9534
非ポリマー00
水97354
1
A: SENP1 protein
B: Small ubiquitin-related modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4772
ポリマ－33,4772
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: SENP1 protein
D: Small ubiquitin-related modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4772
ポリマ－33,4772
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.308, 97.308, 102.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 SENP1 protein / SENTRIN-specific protease 1


分子量: 24377.336 Da / 分子数: 2 / 断片: protease catalytic domain / 変異: C603S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pTWOE / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9P0U3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / SMT3 homolog 3 / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / ...SUMO-1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / SMT3 homolog 3 / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / Sentrin


分子量: 9099.363 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 20-97 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P63165
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.08 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 0.1M CAPS, 40% PEG400, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年6月29日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→57.166 Å / Num. all: 63395 / Num. obs: 23472 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.491 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. measured all: 9353 / Num. unique obs: 3444 / Rsym value: 0.491 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→57.1 Å / FOM work R set: 0.756 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 1132 4.8 %RANDOM
Rwork0.248 ---
all0.248 23401 --
obs0.248 23401 98.9 %-
溶媒の処理Bsol: 44.421 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 45.519 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.06 Å20 Å20 Å2
2---1.06 Å20 Å2
3---2.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→57.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4662 0 0 54 4716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.84 Å / Total num. of bins used: 22 /
Rfactor反射数
Rfree0.366 42
Rwork0.367 1019
obs-1061
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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