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万見
- PDB-2g45: Co-crystal structure of znf ubp domain from the deubiquitinating ... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 2g45
タイトルCo-crystal structure of znf ubp domain from the deubiquitinating enzyme isopeptidase T (isot) in complex with ubiquitin
要素
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
キーワードHYDROLASE / Ubiquitin / Zinc Finger / deubiquitinating enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation protein catabolic process at presynapse / : / : / protein modification process => GO:0036211 / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits ...regulation protein catabolic process at presynapse / : / : / protein modification process => GO:0036211 / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein deubiquitination / Viral mRNA Translation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / cytosolic ribosome / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5, UBA1 domain / Ubiquitinyl hydrolase / Ubiquitinyl hydrolase, variant UBP zinc finger / Variant UBP zinc finger / UBA-like domain / : / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5, UBA1 domain / Ubiquitinyl hydrolase / Ubiquitinyl hydrolase, variant UBP zinc finger / Variant UBP zinc finger / UBA-like domain / : / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Ubiquitin associated domain / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Reyes-Turcu, F.E. / Horton, J.R. / Mullally, J.E. / Heroux, A. / Cheng, X. / Wilkinson, K.D.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: The Ubiquitin Binding Domain ZnF UBP Recognizes the C-Terminal Diglycine Motif of Unanchored Ubiquitin.
著者: Reyes-Turcu, F.E. / Horton, J.R. / Mullally, J.E. / Heroux, A. / Cheng, X. / Wilkinson, K.D.
履歴
登録2006年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
B: Ubiquitin
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
E: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5077
ポリマ－46,3404
非ポリマー1663
水3,657203
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2714
ポリマ－23,1702
非ポリマー1012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area12190 Å2
手法PISA
2
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
E: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2363
ポリマ－23,1702
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3535
ポリマ－29,1872
非ポリマー1663
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4250 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area13180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.074, 68.074, 225.345
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5 / Ubiquitin thiolesterase 5 / Ubiquitin-specific processing protease 5 / Deubiquitinating enzyme 5 / ...Ubiquitin thiolesterase 5 / Ubiquitin-specific processing protease 5 / Deubiquitinating enzyme 5 / Isopeptidase T


分子量: 14593.387 Da / 分子数: 2 / 断片: The ZnF UBP domain of IsoT (residues 163-291) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP5, ISOT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45974, EC: 3.1.2.15
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P0CG48*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.17 %
結晶化温度: 300 K / pH: 6.5
詳細: 16% polyethylene glycol 8000, 80 mM sodium cacodylate pH 6.5, 160 mM magenesium or calcium acetate, 20% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K, pH 6.50

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.0, 1.28317, 1.27163, 1.28855, 1.28237
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月9日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.283171
31.271631
41.288551
51.282371
反射解像度: 1.99→35 Å / Num. obs: 40453 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 23.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 1.99→2.06 Å / Rmerge(I) obs: 0.367 / Mean I/σ(I) obs: 7 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2G43

2g43


解像度: 1.99→35 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 135342.39 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL ANISOTROPIC B VALUE / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 3990 10 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 39760 98.5 %-
all-40453 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.75 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.52 Å21.93 Å20 Å2
2--5.52 Å20 Å2
3----11.05 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.28 Å
Luzzati d res low-35 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3034 0 3 203 3240
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.892.5
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 380 9.9 %
Rwork0.305 3473 -
obs--95.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramion.param
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.paramdna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION5ion.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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