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万見
- PDB-2g3q: Solution Structure of Ede1 UBA-ubiquitin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g3q
タイトルSolution Structure of Ede1 UBA-ubiquitin complex
要素
  • Protein YBL047C
  • Ubiquitin
キーワードENDOCYTOSIS/SIGNALING PROTEIN / endocytosis / monoubiquitin signaling / solution structure / UBA domain / ubiquitin-binding motif / ENDOCYTOSIS-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


G alpha (12/13) signalling events / CDC42 GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / : / : / : / : / : / actin cortical patch organization / Regulation of TP53 Degradation ...G alpha (12/13) signalling events / CDC42 GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / : / : / : / : / : / actin cortical patch organization / Regulation of TP53 Degradation / RHOQ GTPase cycle / Josephin domain DUBs / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / RHOU GTPase cycle / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Pexophagy / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ABC-family proteins mediated transport / Metalloprotease DUBs / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / actin cortical patch / clathrin coat of coated pit / cellular bud tip / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Translesion Synthesis by POLH / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / cellular bud neck / mating projection tip / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / endosomal transport / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / positive regulation of cytokinesis / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Dual incision in TC-NER / ribosomal large subunit export from nucleus / Ub-specific processing proteases / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ubiquitin binding / ribosomal large subunit assembly / modification-dependent protein catabolic process / endocytosis / protein tag activity / regulation of protein localization / ribosome biogenesis / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / cadherin binding / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytoskeletal-regulatory complex EF hand / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily ...Cytoskeletal-regulatory complex EF hand / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / EF-hand, calcium binding motif / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Ubiquitin-like (UB roll) / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin / EH domain-containing and endocytosis protein 1 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / Torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Swanson, K.A. / Hicke, L. / Radhakrishnan, I.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural Basis for Monoubiquitin Recognition by the Ede1 UBA Domain.
著者: Swanson, K.A. / Hicke, L. / Radhakrishnan, I.
履歴
登録2006年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein YBL047C
B: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2562
ポリマ－13,2562
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80The submitted conformers are the 20 structures with the lowest restraint energies, restraint violations, and RMS deviations from ideal covalent geometry
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Protein YBL047C


分子量: 4687.109 Da / 分子数: 1 / 断片: Ede1 UBA, Residues 1339-1381 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: Ede1 / プラスミド: pET30 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: P34216
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8568.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: pET30 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: P61864, UniProt: P0CG63*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
1333D 15N-separated NOESY
1443D 13C-separated NOESY
1523D 13C-separated 12C-edited NOESY
1643D 13C-separated 12C-edited NOESY
NMR実験の詳細Text: Additional experiments: 2D Double half filtered NOESY was performed for both D2O and H2O samples

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM 15N,13C-labeled Ede1 UBA; 1mM Ubiquitin; 20mM phosphate buffer (pH 6.0), 2mM DTT, 0.2% NaN3, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21mM 15N,13C-labeled Ede1 UBA; 1mM Ubiquitin; 20mM phosphate buffer (pH 6.0), 2mM DTT, 0.2% NaN3, 100% D2O100% D2O
31mM Ede1 UBA; 1mM 15N,13C-labeled Ubiquitin; 20mM phosphate buffer (pH 6.0), 2mM DTT, 0.2% NaN3, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
41mM Ede1 UBA; 1mM 15N,13C-labeled Ubiquitin; 20mM phosphate buffer (pH 6.0), 2mM DTT, 0.2% NaN3, 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 20mM Sodium Phosphate / pH: 6.0 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1Brunger et al.精密化
ARIA1.2Linge and Nilges精密化
Felix98Accelrysデータ解析
精密化手法: Torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2489 DISTANCE RESTRAINTS, INCLUDING 2489 NOE-DERIVED DISTANCE RESTRAINTS [2069 UNAMBIGUOUS AND 420 AMBIGUOUS RESTRAINTS], 74 HYDROGEN BONDING DISTANCE ...詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2489 DISTANCE RESTRAINTS, INCLUDING 2489 NOE-DERIVED DISTANCE RESTRAINTS [2069 UNAMBIGUOUS AND 420 AMBIGUOUS RESTRAINTS], 74 HYDROGEN BONDING DISTANCE RESTRAINTS, AND 161 TORSION ANGLE RESTRAINTS.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: The submitted conformers are the 20 structures with the lowest restraint energies, restraint violations, and RMS deviations from ideal covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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