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万見
- PDB-2fyl: Haddock model of the complex between double module of LRP, CR56, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fyl
タイトルHaddock model of the complex between double module of LRP, CR56, and first domain of receptor associated protein, RAP-d1.
要素
  • Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein
  • Low-density lipoprotein receptor-related protein 1
キーワードSURFACE ACTIVE PROTEIN / Complex / shift-mapping / haddock / interface
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-2 macroglobulin receptor activity / apolipoprotein receptor activity / : / positive regulation of lipid transport / extracellular negative regulation of signal transduction / positive regulation of transcytosis / lipoprotein particle receptor binding / regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of metallopeptidase activity / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway ...alpha-2 macroglobulin receptor activity / apolipoprotein receptor activity / : / positive regulation of lipid transport / extracellular negative regulation of signal transduction / positive regulation of transcytosis / lipoprotein particle receptor binding / regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of metallopeptidase activity / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / lipase binding / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / rough endoplasmic reticulum lumen / regulation of cholesterol transport / aorta morphogenesis / receptor antagonist activity / amyloid-beta clearance by transcytosis / regulation of extracellular matrix disassembly / clathrin heavy chain binding / negative regulation of amyloid-beta clearance / negative regulation of smooth muscle cell migration / low-density lipoprotein particle receptor activity / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of amyloid-beta clearance / transcytosis / plasma membrane protein complex / cis-Golgi network / negative regulation of receptor internalization / heparan sulfate proteoglycan binding / astrocyte activation involved in immune response / apoptotic cell clearance / cargo receptor activity / lipoprotein transport / scavenger receptor activity / lysosomal transport / low-density lipoprotein particle receptor binding / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / negative regulation of SMAD protein signal transduction / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / negative regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of endocytosis / microtubule organizing center / amyloid-beta clearance / apolipoprotein binding / positive regulation of cholesterol efflux / phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / transport across blood-brain barrier / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / negative regulation of protein binding / endomembrane system / receptor-mediated endocytosis / endosome lumen / positive regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / receptor internalization / lipid metabolic process / Golgi lumen / cellular response to amyloid-beta / endocytic vesicle membrane / heparin binding / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / basolateral plasma membrane / early endosome / receptor complex / endosome / receptor ligand activity / signaling receptor binding / lysosomal membrane / negative regulation of gene expression / focal adhesion / calcium ion binding / protein-containing complex binding / nucleolus / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / signal transduction / RNA binding / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF5050 / Domain of unknown function (DUF5050) / RAP domain / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein, domain 1 / Alpha-2-macroglobulin RAP, C-terminal / RAP domain superfamily / Alpha-2-macroglobulin RAP, domain 3 / Alpha-2-macroglobulin RAP, domain 2 / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein / Alpha-2-macroglobulin RAP, N-terminal domain ...Domain of unknown function DUF5050 / Domain of unknown function (DUF5050) / RAP domain / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein, domain 1 / Alpha-2-macroglobulin RAP, C-terminal / RAP domain superfamily / Alpha-2-macroglobulin RAP, domain 3 / Alpha-2-macroglobulin RAP, domain 2 / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein / Alpha-2-macroglobulin RAP, N-terminal domain / Alpha-2-macroglobulin RAP, C-terminal domain / Receptor-associated Protein / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / : / Calcium-binding EGF domain / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein / Prolow-density lipoprotein receptor-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / HADDOCK modelling from chemical shift perturbation data on both complex partners
データ登録者Jensen, G.A. / Andersen, O.M. / Bonvin, A.M. / Bjerrum-Bohr, I. / Etzerodt, M. / O'shea, C. / Poulsen, F.M. / Kragelund, B.B.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Binding Site Structure of One LRP-RAP Complex:Implications for a Common Ligand-Receptor Binding Motif.
著者: Jensen, G.A. / Andersen, O.M. / Bonvin, A.M. / Bjerrum-Bohr, I. / Etzerodt, M. / O'shea, C. / Poulsen, F.M. / Kragelund, B.B.
履歴
登録2006年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein
B: Low-density lipoprotein receptor-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5614
ポリマ－18,4812
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 200Best averaged HADDOCK score
代表モデルモデル #5lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein / Alpha-2- MRAP / Low density lipoprotein receptor-related protein-associated protein 1 / RAP


分子量: 9536.008 Da / 分子数: 1 / 断片: Rapd1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRPAP1, A2MRAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30533
#2: タンパク質 Low-density lipoprotein receptor-related protein 1 / LRP / Alpha-2-macroglobulin receptor


分子量: 8944.620 Da / 分子数: 1 / 断片: CR56 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07954
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111Exchange 15N,1H-HSQC
222Exchange 15N,1H,-HSQC
13115N,1H-HSQC
24215N,1H-HSQC
353HNCA
363HN(CA)CB, HN(CO)CACB

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.1mM [U-99% 15N]-CR56; 0.1mM RAPd1; H2O/D2O (90:10)H2O/D2O (90:10)
20.5mM [U-99% 15N]-RAPd1; 0.5mM CR56; H2O/D2O (90:10)H2O/D2O (90:10)
30.08 mM [U-99% 15N, U-99% 13C]-CR56; 0.08 mM [U-99% 15N, U-99% 13C]-RAPd1; H2O/D2O (90:10)H2O/D2O (90:10)
試料状態pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA7501
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Pronto3D20020517Kjaer et alデータ解析
HADDOCKBonvin et al構造決定
HADDOCKBonvin et al精密化
精密化手法: HADDOCK modelling from chemical shift perturbation data on both complex partners
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: Best averaged HADDOCK score
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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