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万見
- PDB-2fyj: NMR Solution structure of calcium-loaded LRP double module -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fyj
タイトルNMR Solution structure of calcium-loaded LRP double module
要素Low-density lipoprotein receptor-related protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / DOUBLE MODULE / COMPLEMENT TYPE REPEAT / CALCIUM / BETA-2 HAIRPIN / LOOP-STRUCTURES
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-2 macroglobulin receptor activity / apolipoprotein receptor activity / : / positive regulation of lipid transport / positive regulation of transcytosis / lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of metallopeptidase activity / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / regulation of cholesterol transport ...alpha-2 macroglobulin receptor activity / apolipoprotein receptor activity / : / positive regulation of lipid transport / positive regulation of transcytosis / lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of metallopeptidase activity / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / regulation of cholesterol transport / aorta morphogenesis / amyloid-beta clearance by transcytosis / regulation of extracellular matrix disassembly / clathrin heavy chain binding / negative regulation of smooth muscle cell migration / low-density lipoprotein particle receptor activity / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / plasma membrane protein complex / positive regulation of amyloid-beta clearance / transcytosis / heparan sulfate proteoglycan binding / astrocyte activation involved in immune response / apoptotic cell clearance / cargo receptor activity / lipoprotein transport / scavenger receptor activity / lysosomal transport / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / negative regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of Wnt signaling pathway / amyloid-beta clearance / microtubule organizing center / positive regulation of endocytosis / apolipoprotein binding / positive regulation of cholesterol efflux / phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / transport across blood-brain barrier / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / receptor internalization / lipid metabolic process / cellular response to amyloid-beta / endocytic vesicle membrane / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / basolateral plasma membrane / early endosome / receptor complex / lysosomal membrane / negative regulation of gene expression / focal adhesion / calcium ion binding / protein-containing complex binding / nucleolus / Golgi apparatus / RNA binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF5050 / Domain of unknown function (DUF5050) / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A ...Domain of unknown function DUF5050 / Domain of unknown function (DUF5050) / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / : / Calcium-binding EGF domain / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolow-density lipoprotein receptor-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / SIMMULATED ANNEALING USING XPLOR-NIH, REFINEMENT IN EXPLICIT WATER LAYER USING CNS
データ登録者Jensen, G.A. / Andersen, O.M. / Bonvin, A.M. / Bjerrum-Bohr, I. / Etzerodt, M. / O'shea, C. / Poulsen, F.M. / Kragelund, B.B.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Binding Site Structure of One LRP-RAP Complex:Implications for a Common Ligand-Receptor Binding Motif.
著者: Jensen, G.A. / Andersen, O.M. / Bonvin, A.M. / Bjerrum-Bohr, I. / Etzerodt, M. / O'shea, C. / Poulsen, F.M. / Kragelund, B.B.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: The solution structure of the N-terminal domain of alpha2-macroglobulin receptor-associated protein.
著者: Nielsen, P.R. / Ellgaard, L. / Etzerodt, M. / Thogersen, H.C. / Poulsen, F.M.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Identification of the minimal functional unit in the low density lipoprotein receptor-related protein for binding the receptor-associated protein (RAP). A conserved acidic residue in ...タイトル: Identification of the minimal functional unit in the low density lipoprotein receptor-related protein for binding the receptor-associated protein (RAP). A conserved acidic residue in the complement-type repeats is important for recognition of RAP
著者: Andersen, O.M. / Christensen, L.L. / Chrsitensen, P.A. / Sorensen, E.S. / Jakobsen, C. / Moestrup, S.K. / Etzerodt, M. / Thogersen, H.C.
履歴
登録2006年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low-density lipoprotein receptor-related protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9451
ポリマ－8,9451
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 200lowest energy, fewest violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Low-density lipoprotein receptor-related protein 1 / LRP / Alpha-2-macroglobulin receptor


分子量: 8944.620 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRP1 / プラスミド: pT7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q07954
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
2122D NOESY
2222D TOCSY
1313D 15N-separated NOESY
141DQF-COSY
2523D-15N-separated TOCSY
16115N,1H-HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5mM [U-99% 15N]-CR56298 K, pH 7.0, no salt
20.5mM CR56298 K, pH 7.0, no salt
試料状態
Conditions-IDpH圧 (kPa)温度 (K)
17ambient 298 K
27ambient 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA7501
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio解析
X-PLORNIHClore構造決定
CNS構造決定
Pronto3D20020517Kjaer et alデータ解析
CNS精密化
精密化手法: SIMMULATED ANNEALING USING XPLOR-NIH, REFINEMENT IN EXPLICIT WATER LAYER USING CNS
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: lowest energy, fewest violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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