Text: The structure was determined using various triple-resonance NMR experiments plus filter edit experiments to determine the structure of the peptide.
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試料調製
詳細
Solution-ID
内容
溶媒系
1
0.64 mM PHD finger U-15N,13C; 3.0 mM H3(1-15)K4me3; 20 mM Phosphate buffer pH 7.5, 50 mM KCl, 5 mM DTT
90% H2O/10% D2O
2
0.62 mM PHD finger U-15N, 3.0 mM H3(1-15)K4me3; 20 mM Phosphate buffer pH 7.5, 50 mM KCl, 5 mM DTT
90% H2O/10% D2O
試料状態
イオン強度: 50 mM KCl / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
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NMR測定
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長
相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ
製造業者
モデル
磁場強度 (MHz)
Spectrometer-ID
Varian UNITYPLUS
Varian
UNITYPLUS
600
1
Bruker AVANCE
Bruker
AVANCE
800
2
Bruker AVANCE
Bruker
AVANCE
900
3
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
TopSpin
1.5
Bruker
collection
VNMR
1.6c
Varian
collection
CARA
1.5.3
RochusKeller
データ解析
X-PLOR
2.13
G. MariusClore
構造決定
NMRPipe
F. Delaglio
解析
X-PLOR
2.13
G. MariusClore
精密化
精密化
手法: The structure was solved using a torsion angle simulated annealing protocol ソフトェア番号: 1
代表構造
選択基準: closest to the average
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 85 / 登録したコンフォーマーの数: 20