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万見
- PDB-2fts: Crystal structure of the glycine receptor-gephyrin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fts
タイトルCrystal structure of the glycine receptor-gephyrin complex
要素
  • Glycine receptor beta chain precursor
  • gephyrin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Glycine receptor / gephyrin / neuroreceptor anchoring
機能・相同性
機能・相同性情報


Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / Molybdenum cofactor biosynthesis / glycine receptor clustering / molybdopterin cofactor biosynthetic process / synaptic transmission, glycinergic / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / acrosome reaction / glycine-gated chloride channel complex / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity ...Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / Molybdenum cofactor biosynthesis / glycine receptor clustering / molybdopterin cofactor biosynthetic process / synaptic transmission, glycinergic / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / acrosome reaction / glycine-gated chloride channel complex / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / molybdopterin molybdotransferase / nitrate reductase activity / molybdopterin molybdotransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / postsynaptic specialization / extracellularly glycine-gated ion channel activity / righting reflex / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / inhibitory synapse / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / glycinergic synapse / molybdopterin cofactor binding / response to metal ion / postsynaptic specialization, intracellular component / adult walking behavior / neuromuscular process / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / glycine binding / startle response / neuropeptide signaling pathway / protein targeting / synapse assembly / monoatomic ion transport / visual perception / tubulin binding / chloride transmembrane transport / synaptic membrane / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / establishment of protein localization / GABA-ergic synapse / cytoplasmic side of plasma membrane / transmembrane signaling receptor activity / nervous system development / protein-macromolecule adaptor activity / perikaryon / molecular adaptor activity / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / cytoskeleton / postsynapse / postsynaptic density / signaling receptor binding / neuronal cell body / dendrite / protein-containing complex binding / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Glycine receptor beta / : / Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. ...: / Glycine receptor beta / : / Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Beta Complex / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycine receptor subunit beta / Gephyrin
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Kim, E.Y. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Deciphering the structural framework of glycine receptor anchoring by gephyrin.
著者: Kim, E.Y. / Schrader, N. / Smolinsky, B. / Bedet, C. / Vannier, C. / Schwarz, G. / Schindelin, H.
履歴
登録2006年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: gephyrin
P: Glycine receptor beta chain precursor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1332
ポリマ－47,1332
非ポリマー00
水2,702150
1
A: gephyrin
P: Glycine receptor beta chain precursor

A: gephyrin
P: Glycine receptor beta chain precursor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,2664
ポリマ－94,2664
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area10430 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area35420 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.298, 123.541, 155.047
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細monomer in an asymmetric unit, dimer as biological assembly

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要素

#1: タンパク質 gephyrin


分子量: 45652.395 Da / 分子数: 1 / 断片: E domain, Residues 318-736 (NP_074056) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Rattus norvegicus (Norway rat) / プラスミド: pTWIN1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03555
#2: タンパク質・ペプチド Glycine receptor beta chain precursor / Glycine receptor 58 kDa subunit


分子量: 1480.685 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 420-432 (SWS P20781) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: Rattus norvegicus (Norway rat) / 遺伝子: Glrb / プラスミド: pTYB2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20781
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.77 %
結晶化温度: 311 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris-HCl (pH 7.5), 0.1-0.2 M KSCN, 25-30% PEG 4000, vapor diffusion, hanging drop, temperature 311K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→50 Å / Num. obs: 18221 / % possible obs: 89.6 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Χ2: 1.774 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID
2.38-2.4775.34.20.56314881.461
2.47-2.5681.34.50.4815971.3941
2.56-2.6884.24.90.42316501.4651
2.68-2.8286.750.34117081.4931
2.82-388.55.10.22617561.5711
3-3.2390.450.15417911.6811
3.23-3.5595.34.90.09719011.8791
3.55-4.0797.94.90.06719582.0121
4.07-5.1398.14.90.04820132.0711
5.13-5097.64.70.04920742.3981

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 0.374 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.653
最高解像度最低解像度
Rotation4.5 Å40.43 Å
Translation4.5 Å40.43 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.41→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 21.059 / SU ML: 0.243 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.481 / ESU R Free: 0.305 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 934 5.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.196 ---
obs-18182 93.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å20 Å2
2--2.46 Å20 Å2
3----2.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3298 0 0 150 3448
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223361
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023167
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6191.9884569
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83937377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0275430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.08524.388139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.03715576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2611524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2532
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023717
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02609
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2645
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.23333
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.21560
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22069
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2080.2135
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2060.298
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3010.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7931.52752
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1081.5873
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.90223505
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.37831331
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1134.51064
LS精密化 シェル解像度: 2.41→2.469 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 55 -
Rwork0.272 995 -
obs-1050 74.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7925-0.33210.03021.09970.72617.0280.04120.2004-0.0225-0.10710.0843-0.0883-0.10750.4807-0.1254-0.27140.03270.03120.0008-0.0022-0.153715.95911.097-51.673
23.9091.4041-0.87251.781-0.64351.60420.1112-0.5217-0.06090.4938-0.1904-0.0749-0.16040.21630.0792-0.11920.0027-0.0222-0.03670.0179-0.16488.44711.681-18.188
35.3519-1.4412.84247.38692.800410.9681-0.1938-0.33760.0980.3644-0.00980.4638-0.4499-0.69010.20360.08760.0225-0.0133-0.116-0.0057-0.1065-2.30633.795-26.447
43.10931.10910.22596.9854-3.9738.8858-0.22750.27350.0794-0.86060.39280.81950.4495-0.7551-0.16530.0894-0.0993-0.03260.02410.0447-0.05755.89818.579-84.809
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA342 - 36525 - 48
21AA462 - 496145 - 179
32AA318 - 3411 - 24
42AA497 - 653180 - 336
53AA654 - 736337 - 419
63PB398 - 4101 - 13
74AA366 - 46149 - 144

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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