[日本語] English
万見
- PDB-2fta: Structure of Cu(II)azurin with the metal-binding loop sequence "C... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fta
タイトルStructure of Cu(II)azurin with the metal-binding loop sequence "CTFPGHSALM" replaced with "CTPHPFM"
要素Azurin
キーワードELECTRON TRANSPORT / Blue copper-binding protein / greek-key beta-barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


transition metal ion binding / periplasmic space / electron transfer activity / copper ion binding / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Azurin / : / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / ETHANOL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Azurin
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Banfield, M.J.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Basic requirements for a metal-binding site in a protein: The influence of loop shortening on the cupredoxin azurin.
著者: Li, C. / Yanagisawa, S. / Martins, B.M. / Messerschmidt, A. / Banfield, M.J. / Dennison, C.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Crystal structure analysis of oxidized Pseudomonas aeruginosa azurin at pH 5.5 and pH 9.0. A pH-induced conformational transition involves a peptide bond flip
著者: Nar, H. / Messerschmidt, A. / Huber, R. / van de Kamp, M. / Canters, G.W.
#2: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2004
タイトル: Loop-contraction mutagenesis of type 1 copper sites
著者: Yanagisawa, S. / Dennison, C.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystal structure ananlysis and refinement at 2.15 A resolution of amicyanin, a type I blue copper protein, from Thiobacillus versutus
著者: Romero, A. / Nar, H. / Huber, R. / Messerschmidt, A. / Kalverda, A.P. / Canters, G.W. / Durley, R. / Mathews, F.S.
履歴
登録2006年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE Amino acid sequence CTFPGHSALM, involving residues 132 to 141 in the amino acid database ...SEQUENCE Amino acid sequence CTFPGHSALM, involving residues 132 to 141 in the amino acid database was replaced with the sequence CTPHPM in the deposition

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Azurin
B: Azurin
C: Azurin
D: Azurin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,25014
ポリマ－54,9224
非ポリマー1,32710
水8,053447
1
A: Azurin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4537
ポリマ－13,7311
非ポリマー7226
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Azurin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7942
ポリマ－13,7311
非ポリマー641
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Azurin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7942
ポリマ－13,7311
非ポリマー641
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Azurin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2093
ポリマ－13,7311
非ポリマー4782
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.840, 97.630, 61.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is monomeric (as found in the asymmetric unit)

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Azurin


分子量: 13730.549 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: azu / プラスミド: Trk99a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101 / 参照: UniProt: P00282

-
非ポリマー , 5種, 457分子

#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL / 3,6,9,12,15,18,21,24-オクタオキサヘキサコサン-1,26-ジオ-ル


分子量: 414.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 447 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Potassium Thiocyanate, 30% PEG MME 2000, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→30 Å / Num. all: 55423 / Num. obs: 55423 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 26.043 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 18.01
反射 シェル解像度: 1.61→1.7 Å / % possible obs: 98.4 % / Rmerge(I) obs: 0.279 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. measured obs: 24724 / Num. unique obs: 8203 / Rsym value: 0.279 / % possible all: 0.987

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEdata processing
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
XSCALEデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4AZU

4azu


解像度: 1.61→30 Å / FOM work R set: 0.789 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.269 1663 RANDOM
Rwork0.233 --
all-55423 -
obs-55423 -
原子変位パラメータBiso mean: 25.978 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.61→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3763 0 60 462 4285
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.35
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.87
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 33

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
1.61-1.630.384460.38114851531
1.63-1.640.334510.3516461697
1.64-1.660.345500.34716191669
1.66-1.680.316510.32116611712
1.68-1.70.325500.29516101660
1.7-1.720.353500.30916141664
1.72-1.740.353520.27816871739
1.74-1.770.349500.29416001650
1.77-1.790.335490.28716041653
1.79-1.820.35510.27316301681
1.82-1.840.311510.25816791730
1.84-1.870.317490.28215731622
1.87-1.90.367510.27316351686
1.9-1.940.272510.26816581709
1.94-1.970.296500.24916261676
1.97-2.010.291510.23316271678
2.01-2.050.278500.24316471697
2.05-2.090.269510.24316191670
2.09-2.140.336500.2516461696
2.14-2.20.26500.24316111661
2.2-2.260.312510.25516351686
2.26-2.320.336510.25416411692
2.32-2.40.286500.26116431693
2.4-2.480.345510.26816521703
2.48-2.580.309500.25915961646
2.58-2.70.292500.24516311681
2.7-2.840.249530.24716921745
2.84-3.020.266490.24716071656
3.02-3.250.242510.21816431694
3.25-3.580.255510.19616411692
3.58-4.10.2520.18316731725
4.1-5.160.181500.1616311681
5.16-500.010.218500.18415981648

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る