[日本語] English
万見
- PDB-2fsp: NMR SOLUTION STRUCTURE OF BACILLUS SUBTILIS SPO0F PROTEIN, MINIMI... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fsp
タイトルNMR SOLUTION STRUCTURE OF BACILLUS SUBTILIS SPO0F PROTEIN, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE
要素STAGE 0 SPORULATION PROTEIN F
キーワードRESPONSE REGULATOR / SPORULATION / TWO-COMPONENT SYSTEMS / BACTERIAL SIGNAL TRANSDUCTION / PHOSPHO-RELAY / (BETA/ALPHA)5 PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; リンを含む基を移すもの / sporulation resulting in formation of a cellular spore / phosphorelay signal transduction system / kinase activity / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sporulation initiation phosphotransferase F
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY WITH SIMULATED ANNEALING REFINEMENT
データ登録者Feher, V.A. / Skelton, N.J. / Dahlquist, F.W. / Cavanagh, J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: High-resolution NMR structure and backbone dynamics of the Bacillus subtilis response regulator, Spo0F: implications for phosphorylation and molecular recognition.
著者: Feher, V.A. / Zapf, J.W. / Hoch, J.A. / Whiteley, J.M. / McIntosh, L.P. / Rance, M. / Skelton, N.J. / Dahlquist, F.W. / Cavanagh, J.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995
タイトル: 1H, 15N, and 13C Backbone Chemical Shift Assignments, Secondary Structure, and Magnesium-Binding Characteristics of the Bacillus Subtilis Response Regulator, Spo0F, Determined by ...タイトル: 1H, 15N, and 13C Backbone Chemical Shift Assignments, Secondary Structure, and Magnesium-Binding Characteristics of the Bacillus Subtilis Response Regulator, Spo0F, Determined by Heteronuclear High-Resolution NMR
著者: Feher, V.A. / Zapf, J.W. / Hoch, J.A. / Dahlquist, F.W. / Whiteley, J.M. / Cavanagh, J.
履歴
登録1997年6月6日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: STAGE 0 SPORULATION PROTEIN F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2451
ポリマ－14,2451
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 60MINIMIZED MEAN OF 20 LOWEST VIOLATION ENERGY STRUCTURES
代表モデル

-
要素

#1: タンパク質 STAGE 0 SPORULATION PROTEIN F / SPO0F


分子量: 14244.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: SPO0F / プラスミド: PET0F / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): SPO0F / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P06628

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: TPPI-STATES

-
試料調製

試料状態pH: 6.8 / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker BRUKER AMX 600BrukerBRUKER AMX 6005001
Varian DMX 500VarianDMX 5006002
GE DMX 500GEDMX 5006003

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
X-PLOR3.1構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY WITH SIMULATED ANNEALING REFINEMENT
ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE BIOCHEMISTRY CITATION.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: MINIMIZED MEAN OF 20 LOWEST VIOLATION ENERGY STRUCTURES
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る