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- PDB-2fpi: Crystal structure of pig GTP-specific succinyl-CoA synthetase fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fpi
タイトルCrystal structure of pig GTP-specific succinyl-CoA synthetase from polyethylene glycol
要素
  • Succinyl-CoA ligase [GDP-forming] alpha-chain, mitochondrial
  • Succinyl-CoA ligase [GDP-forming] beta-chain, mitochondrial
キーワードLIGASE / Active site Phosphohistidine residue
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding ...succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / GTP binding / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. ...Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Isoform I of Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Fraser, M.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Interactions of GTP with the ATP-grasp Domain of GTP-specific Succinyl-CoA Synthetase
著者: Fraser, M.E. / Hayakawa, K. / Hume, M.S. / Ryan, D.G. / Brownie, E.R.
履歴
登録2006年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinyl-CoA ligase [GDP-forming] alpha-chain, mitochondrial
B: Succinyl-CoA ligase [GDP-forming] beta-chain, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,9974
ポリマ－74,8052
非ポリマー1922
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area27760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.790, 135.790, 77.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Succinyl-CoA ligase [GDP-forming] alpha-chain, mitochondrial / Succinyl-CoA synthetase / alpha chain / SCS-alpha


分子量: 32168.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: SUCLG1 / プラスミド: pT7-7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O19069-2, UniProt: O19069*PLUS, succinate-CoA ligase (GDP-forming)
#2: タンパク質 Succinyl-CoA ligase [GDP-forming] beta-chain, mitochondrial / Succinyl-CoA synthetase / betaG chain / SCS-betaG / GTP- specific succinyl-CoA synthetase beta ...Succinyl-CoA synthetase / betaG chain / SCS-betaG / GTP- specific succinyl-CoA synthetase beta subunit / Fragment


分子量: 42635.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: SUCLG2 / プラスミド: pT7-7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53590, succinate-CoA ligase (GDP-forming)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.36 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: P4K, isopropanol, ammonium sulfate and bicine, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月25日
放射モノクロメーター: Ge 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
ReflectionAv σ(I) over netI: 14.3 / 数: 134763 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Χ2: 0.96 / D res high: 2.7 Å / D res low: 100 Å / Num. obs: 22742 / % possible obs: 99.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squared
7.33100115896.710.0331.082
5.827.33115710010.0320.896
5.085.82114210010.0340.912
4.625.08114410010.0330.956
4.294.62113510010.0340.995
4.034.29115410010.0360.925
3.834.03112799.910.0411.026
3.663.83114310010.0571.31
3.523.66114399.810.0511.031
3.43.52111210010.0550.985
3.33.4115110010.0660.966
3.23.3112410010.0810.946
3.123.2113510010.0980.951
3.043.12113410010.1080.931
2.973.04112599.910.1380.918
2.912.97110610010.1590.917
2.852.91114810010.1880.885
2.82.85113410010.2130.884
2.752.8113310010.2390.868
2.72.75113710010.2580.848
反射解像度: 2.7→100 Å / Num. all: 22742 / Num. obs: 22742 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Χ2: 0.963 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.258 / Num. unique obs: 1137 / Χ2: 0.848 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→100 Å / FOM work R set: 0.737 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31 1123 5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.22 22397 --
obs0.22 22397 99.8 %-
溶媒の処理Bsol: 28.166 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 45.093 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.122 Å2-10.896 Å20 Å2
2---0.122 Å20 Å2
3---0.244 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5225 0 10 64 5299
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 22

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.7-2.740.481710.3459771048
2.74-2.790.368670.294924991
2.79-2.840.322760.2489451021
2.84-2.890.393590.2689441003
2.89-2.940.393610.2979611022
2.94-30.355510.282946997
3-3.070.424610.2779591020
3.07-3.140.376440.2879661010
3.14-3.220.399330.2949731006
3.22-3.30.366490.2669701019
3.3-3.40.319310.20610071038
3.4-3.510.368450.251943988
3.51-3.640.365520.2319631015
3.64-3.780.261510.1979691020
3.78-3.950.312490.2289651014
3.95-4.160.311430.1999721015
4.16-4.420.313440.1769831027
4.42-4.770.273410.1739881029
4.77-5.250.216450.1739801025
5.25-60.329480.2039841032
6-7.570.279560.1829711027
7.57-2000.171460.1559841030
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_nep_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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