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- PDB-2fns: Crystal structure of wild-type inactive (D25N) HIV-1 protease com... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2fns | ||||||
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Title | Crystal structure of wild-type inactive (D25N) HIV-1 protease complexed with wild-type HIV-1 NC-p1 substrate. | ||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE / structural intermediate / substrate recognition / hiv-1 protease / NC-p1 substrate / drug resistance / flap conformation | ||||||
Function / homology | ![]() HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus ...HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / Hydrolases; Acting on ester bonds / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Prabu-Jeyabalan, M. / Nalivaika, E.A. / Schiffer, C.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Mechanism of substrate recognition by drug-resistant human immunodeficiency virus type 1 protease variants revealed by a novel structural intermediate. Authors: Prabu-Jeyabalan, M. / Nalivaika, E.A. / Romano, K. / Schiffer, C.A. #1: ![]() Title: Structural basis for coevolution of a human immunodeficiency virus type 1 nucleocapsid-p1 cleavage site with a V82A drug-resistant mutation in viral protease. Authors: Prabu-Jeyabalan, M. / Nalivaika, E.A. / King, N.M. / Schiffer, C.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 8.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 2fntC ![]() 1t3rS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 10800.777 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: Q7K, D25N, L63P, I64V Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O38716, UniProt: P03369*PLUS, HIV-1 retropepsin #2: Protein/peptide | | Mass: 1162.342 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically Details: This sequence of this peptide occurs naturally in Human immunodeficiency virus (HIV) #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-PO4 / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.97 Å3/Da / Density % sol: 37.59 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.2 Details: 126mM Sodium phosphate pH 6.2; 63mM sodium citrate; ammonium sulphate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 200 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: Dec 15, 2002 / Details: Osmic Mirrors |
Radiation | Monochromator: Osmic Mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→42 Å / Num. all: 14812 / Num. obs: 14812 / % possible obs: 92.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 8.5 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1T3R Resolution: 1.85→23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 8.315 / SU ML: 0.127 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.196 / ESU R Free: 0.169 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 27.948 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→23 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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