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- PDB-2fjl: Solution Structure of the Split PH domain in Phospholipase C-gamma1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fjl
タイトルSolution Structure of the Split PH domain in Phospholipase C-gamma1
要素1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma 1
キーワードHYDROLASE / beta-barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


PECAM1 interactions / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / phosphatidylinositol catabolic process / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / ISG15 antiviral mechanism ...PECAM1 interactions / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / phosphatidylinositol catabolic process / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / ISG15 antiviral mechanism / Downstream signal transduction / Signaling by ALK / Generation of second messenger molecules / Role of phospholipids in phagocytosis / DAP12 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / inositol trisphosphate biosynthetic process / VEGFR2 mediated cell proliferation / calcium-dependent phospholipase C activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / RET signaling / inositol trisphosphate metabolic process / response to curcumin / phosphoinositide phospholipase C / FCERI mediated MAPK activation / response to gravity / phosphatidylinositol metabolic process / phospholipase C activity / COP9 signalosome / phosphatidylinositol phospholipase C activity / neurotrophin TRKA receptor binding / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / clathrin-coated vesicle / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of epithelial cell migration / phosphatidylinositol-mediated signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / glutamate receptor binding / release of sequestered calcium ion into cytosol / ruffle / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell projection / phosphoprotein binding / calcium-mediated signaling / insulin receptor binding / modulation of chemical synaptic transmission / epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to hydrogen peroxide / Schaffer collateral - CA1 synapse / receptor tyrosine kinase binding / ruffle membrane / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / T cell receptor signaling pathway / in utero embryonic development / glutamatergic synapse / calcium ion binding / protein kinase binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / SH3-like domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Wen, W. / Zhang, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Structural Characterization of the Split Pleckstrin Homology Domain in Phospholipase C-{gamma}1 and Its Interaction with TRPC3
著者: Wen, W. / Yan, J. / Zhang, M.
履歴
登録2006年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9161
ポリマ－16,9161
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma 1 / Phosphoinositide phospholipase C / PLC-gamma-1 / Phospholipase C-gamma-1 / PLC-II / PLC-148


分子量: 16915.568 Da / 分子数: 1 / 断片: the Split PH2 domain, residuse 1-35 and 112-148 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10686, phosphoinositide phospholipase C

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
122HN(CA)CB, CBCA(CO)NH
1333D 13C-separated NOESY
1442D NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0mM of the PHN-PHC tandem U-15N; 50mM potassium phosphate; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21.0mM of the PHN-PHC tandem U-15N,13C; 50mM potassium phosphate; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
31.0mM of the PHN-PHC tandem U-15N,13C; 50mM potassium phosphate; 100% D2O100% D2O
41.0mM of the PHN-PHC tandem; 50mM potassium phosphate; 100% D2O100% D2O
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA7501
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software名称: CNS / バージョン: 1.1 / 開発者: Brunger / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 2145 restraints, 2023 are NOE-derived distance constraints, 60 dihedral angle restraints,62 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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