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- PDB-2fh5: The Structure of the Mammalian SRP Receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fh5
タイトルThe Structure of the Mammalian SRP Receptor
要素
  • Signal recognition particle receptor alpha subunit
  • Signal recognition particle receptor beta subunit
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Endomembrane targeting / GTPase / GAP / longin domain / SEDL / signal recognition particle receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle binding / cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to ER / XBP1(S) activates chaperone genes / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / cytoplasmic microtubule / intracellular protein transport / GTPase activity ...signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle binding / cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to ER / XBP1(S) activates chaperone genes / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / cytoplasmic microtubule / intracellular protein transport / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / membrane
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle receptor, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle receptor, beta subunit / Signal recognition particle receptor beta subunit / Beta-Lactamase - #60 / SRP/SRP receptor, N-terminal / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain ...Signal recognition particle receptor, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle receptor, beta subunit / Signal recognition particle receptor beta subunit / Beta-Lactamase - #60 / SRP/SRP receptor, N-terminal / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Small GTPase superfamily, ARF type / Longin-like domain superfamily / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Signal recognition particle receptor subunit alpha / Signal recognition particle receptor subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Schlenker, O. / Wild, K. / Sinning, I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: The structure of the mammalian signal recognition particle (SRP) receptor as prototype for the interaction of small GTPases with Longin domains.
著者: Schlenker, O. / Hendricks, A. / Sinning, I. / Wild, K.
履歴
登録2005年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). Helix 1 in chain A is swapped with a symmetry related molecule (symmetry operation: (-X, -Y, Z) dx= 1, dy= 1, dz= 0) forming a crystallographic dimer.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition particle receptor alpha subunit
B: Signal recognition particle receptor beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4144
ポリマ－44,8662
非ポリマー5472
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area16020 Å2
手法PISA
2
A: Signal recognition particle receptor alpha subunit
B: Signal recognition particle receptor beta subunit
ヘテロ分子

A: Signal recognition particle receptor alpha subunit
B: Signal recognition particle receptor beta subunit
ヘテロ分子

A: Signal recognition particle receptor alpha subunit
B: Signal recognition particle receptor beta subunit
ヘテロ分子

A: Signal recognition particle receptor alpha subunit
B: Signal recognition particle receptor beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,65616
ポリマ－179,4668
非ポリマー2,1908
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area18990 Å2
ΔGint-147 kcal/mol
Surface area54040 Å2
手法PISA
3
A: Signal recognition particle receptor alpha subunit
B: Signal recognition particle receptor beta subunit
ヘテロ分子

A: Signal recognition particle receptor alpha subunit
B: Signal recognition particle receptor beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,8288
ポリマ－89,7334
非ポリマー1,0954
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area8120 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area28400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.092, 118.348, 120.413
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Signal recognition particle receptor alpha subunit / SR-alpha / Docking protein alpha / DP-alpha


分子量: 21329.512 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-129 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRPR / プラスミド: pET16b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08240
#2: タンパク質 Signal recognition particle receptor beta subunit / SR-beta


分子量: 23536.982 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 63-269 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Srprb / プラスミド: pET16b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P47758
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100mM sodium citrate, 2.0M ammonium sulphate, 100mM guanidinium chloride, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→20 Å / Num. all: 18124 / Num. obs: 18124 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 51.4 Å2 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 2.45→2.49 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.424 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.45→19.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1845709.41 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 922 5.1 %RANDOM
Rwork0.193 ---
all0.2 18124 --
obs0.193 18124 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.7983 Å2 / ksol: 0.365232 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.86 Å20 Å20 Å2
2---14.66 Å20 Å2
3---21.52 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→19.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2491 0 35 104 2630
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.061.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.872.5
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 151 5.2 %
Rwork0.277 2780 -
obs--97.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2mg.parammg.top
X-RAY DIFFRACTION3gtp.paramgtp.top
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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