+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2fg9 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE 5-NITROIMIDAZOLE ANTIBIOTIC RESISTANCE PROTEIN (BT_3078) FROM BACTEROIDES THETAIOTAOMICRON VPI-5482 AT 2.20 A RESOLUTION | ||||||
要素 | 5-nitroimidazole antibiotic resistance protein | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / PUTATIVE 5-NITROIMIDAZOLE ANTIBIOTIC RESISTANCE PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be published タイトル: Crystal structure of (np_811990.1) from BACTEROIDES THETAIOTAOMICRON VPI-5482 at 2.20 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 300 | BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR REMARK 300 INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). ASSIGNMENT OF THE BIOLOGICAL SUBUNIT AS A HEXAMER IS SUPPORTED BY DATA FROM SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING. HOWEVER, THE INTERACTIONS FORMING THE HEXAMER PRIMARILY INVOLVE THE EXPRESSION TAG, SO IT IS POSSIBLE THAT THE OLIGIMERIZATION STATE OF THE WILD-TYPE PROTEIN IS DIMERIC. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2fg9.cif.gz | 49.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb2fg9.ent.gz | 38 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2fg9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fg/2fg9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fg/2fg9 | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
類似構造データ | |
---|---|
その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| x 6||||||||
単位格子 |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
| ||||||||
詳細 | ASSIGNMENT OF THE BIOLOGICAL SUBUNIT AS A HEXAMER IS SUPPORTED BY DATA FROM SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING. HOWEVER, THE INTERACTIONS FORMING THE HEXAMER PRIMARILY INVOLVE THE EXPRESSION TAG, SO IT IS POSSIBLE THAT THE OLIGIMERIZATION STATE OF THE WILD-TYPE PROTEIN IS DIMERIC. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21013.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア) 株: VPI-5482 / 遺伝子: np_811990.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 29340391, UniProt: Q8A377*PLUS |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-NI / |
#3: 化合物 | ChemComp-FAD / |
#4: 化合物 | ChemComp-EDO / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.21 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 277 K 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop pH: 7.9 詳細: 0.2M (NH4)2HPO4, 20.0% PEG-3350, No Buffer, pH 7.9, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.9798, 0.9797, 1.0163 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月28日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.2→28.57 Å / Num. obs: 10216 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 22.58 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Rmerge(I) obs: 0.755 / Diffraction-ID: 1
|
-位相決定
位相決定 | 手法: 多波長異常分散 |
---|
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→28.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 14.012 / SU ML: 0.179 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.283 / ESU R Free: 0.206 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. DENSITY FOR RESIDUES 81-86 AND 158-159 IS DISORDERED AND NOT MODELED. 3. ASSIGNMENT OF NI IS BASED ON COORDINATION NUMBER AND GEOMETRY. ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. DENSITY FOR RESIDUES 81-86 AND 158-159 IS DISORDERED AND NOT MODELED. 3. ASSIGNMENT OF NI IS BASED ON COORDINATION NUMBER AND GEOMETRY. 4. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION.
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 47.821 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.57 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.2→2.258 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 40.3046 Å / Origin y: 15.5919 Å / Origin z: 49.4336 Å
|