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万見
- PDB-2ff3: Crystal structure of Gelsolin domain 1:N-wasp V2 motif hybrid in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ff3
タイトルCrystal structure of Gelsolin domain 1:N-wasp V2 motif hybrid in complex with actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Gelsolin
  • Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/CONTRACTILE PROTEIN / Protein-Protein complex / STRUCTURAL PROTEIN-CONTRACTILE PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / negative regulation of lymphocyte migration / vesicle transport along actin filament / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption ...negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / negative regulation of lymphocyte migration / vesicle transport along actin filament / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / GTPase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / actin cap / regulation of podosome assembly / myosin II binding / vesicle organization / host-mediated suppression of symbiont invasion / actin filament severing / vesicle budding from membrane / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / actin filament capping / dendritic spine morphogenesis / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / protein-containing complex localization / cardiac muscle cell contraction / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / podosome / positive regulation of filopodium assembly / relaxation of cardiac muscle / cytoskeletal motor activator activity / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / RHOV GTPase cycle / myosin heavy chain binding / hepatocyte apoptotic process / tropomyosin binding / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / CDC42 GTPase cycle / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / sarcoplasm / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / cilium assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / stress fiber / skeletal muscle fiber development / phagocytic vesicle / titin binding / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / central nervous system development / actin filament organization / filopodium / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / response to bacterium / protein destabilization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / endocytic vesicle membrane / lamellipodium / actin cytoskeleton / regulation of protein localization / Clathrin-mediated endocytosis / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / blood microparticle / amyloid fibril formation / ficolin-1-rich granule lumen / hydrolase activity / protein domain specific binding / Amyloid fiber formation / cell division
類似検索 - 分子機能
Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / WH2 domain / WH2 domain profile. ...Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / WH2 domain / WH2 domain profile. / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin nucleation-promoting factor WASL / Gelsolin / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Xue, B. / Aguda, A.H. / Robinson, R.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: The Structural Basis of Actin Interaction with Multiple WH2/beta-Thymosin Motif-Containing Proteins
著者: Aguda, A.H. / Xue, B. / Irobi, E. / Preat, T. / Robinson, R.C.
履歴
登録2005年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gelsolin
C: Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein
B: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8147
ポリマ－60,1863
非ポリマー6274
水6,107339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.996, 69.347, 179.868
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Gelsolin / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin / AGEL


分子量: 16867.998 Da / 分子数: 1 / 断片: Gelsolin domain 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Plasma / プラスミド: pHis8-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396
#3: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: Skeletal Muscle / 参照: UniProt: P68135

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#2: タンパク質・ペプチド Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein / N-WASP


分子量: 1455.479 Da / 分子数: 1 / 断片: N-wasp second WH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pHis8-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00401

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非ポリマー , 3種, 343分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 339 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.01 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5
詳細: 5% PEG 8000, 0.1M sodium acetate, 10mM calcium chloride, pH 6.5, microbatch, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9756 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月18日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9756 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→89.8 Å / Num. all: 49185 / Num. obs: 45279 / % possible obs: 97.03 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→54.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 3.753 / SU ML: 0.106 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.156 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2501 2419 5.1 %RANDOM
Rwork0.2102 ---
obs0.21218 45279 97.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.671 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2---0.78 Å20 Å2
3---0.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→54.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3819 0 34 339 4192
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223940
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0521.9535345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8125483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.25624.157178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.75215658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.961521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2582
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022987
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.180.21829
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.22641
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.120.2306
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0680.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1960.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7991.52502
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.79423885
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.51331679
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0044.51460
LS精密化 シェル解像度: 1.999→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 188 -
Rwork0.244 3236 -
obs--95.14 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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