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- PDB-2fci: Structural basis for the requirement of two phosphotyrosines in s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fci
タイトルStructural basis for the requirement of two phosphotyrosines in signaling mediated by Syk tyrosine kinase
要素
  • C-termainl SH2 domain from phospholipase C-gamma-1 comprising residues 663-759
  • Doubly phosphorylated peptide derived from Syk kinase comprising residues 338-350
キーワードHYDROLASE / SH2 domain / phosphopeptide / Syk kinase / PLCgamma / PLCC
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent phospholipase C activity / phosphoinositide phospholipase C / phospholipid catabolic process / phosphatidylinositol metabolic process / phosphatidylinositol phospholipase C activity / COP9 signalosome / positive regulation of epithelial cell migration / phosphatidylinositol-mediated signaling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus ...calcium-dependent phospholipase C activity / phosphoinositide phospholipase C / phospholipid catabolic process / phosphatidylinositol metabolic process / phosphatidylinositol phospholipase C activity / COP9 signalosome / positive regulation of epithelial cell migration / phosphatidylinositol-mediated signaling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / release of sequestered calcium ion into cytosol / ruffle / guanyl-nucleotide exchange factor activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / ruffle membrane / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / lamellipodium / adaptive immune response / in utero embryonic development / intracellular signal transduction / calcium ion binding / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / Src homology 3 domains / EF-hand calcium-binding domain. / SH2 domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / SH3-like domain superfamily / EF-hand domain / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / Tyrosine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法溶液NMR
Model type detailsminimized average
データ登録者Groesch, T.D. / Zhou, F. / Mattila, S. / Geahlen, R.L. / Post, C.B.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural basis for the requirement of two phosphotyrosine residues in signaling mediated by syk tyrosine kinase
著者: Groesch, T.D. / Zhou, F. / Mattila, S. / Geahlen, R.L. / Post, C.B.
履歴
登録2005年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年5月2日Group: Structure summary
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Doubly phosphorylated peptide derived from Syk kinase comprising residues 338-350
A: C-termainl SH2 domain from phospholipase C-gamma-1 comprising residues 663-759


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9752
ポリマ－13,9752
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)16 / 50Lack of NOE violations & correct main chain geometry
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Doubly phosphorylated peptide derived from Syk kinase comprising residues 338-350


分子量: 1699.510 Da / 分子数: 1 / 断片: Phosphopeptide from Syk kinase / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide Synthesis / 参照: UniProt: Q32PK0*PLUS
#2: タンパク質 C-termainl SH2 domain from phospholipase C-gamma-1 comprising residues 663-759 / PLC-gamma-1 / Phospholipase C-gamma-1


分子量: 12275.924 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PLCG1 / プラスミド: pET11d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08487, phosphoinositide phospholipase C

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111CBCA(CO)NH
121HN(CA)CB
131(H)CCH-TOCSY
14115N HSQC-TOCSY
15115N HSQC-NOESY
161C(CO)NH
171HC(CO)NH
181HNCA
191Single x-fileted NOESY
1101Double x-filtered NOESY
1111Double x-filtered TOCSY

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試料調製

詳細内容: 1 mM SH2 domain, 1 mM peptide, 20 mM MES, 100 mM NaCl, 3 mM Tris(2-carboxyethyl)-phosphine
試料状態イオン強度: 100mM / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 278 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン分類
X-PLORNIH構造決定
X-PLORNIH精密化
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: Lack of NOE violations & correct main chain geometry
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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