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- PDB-2fa2: Crystal structure of Fus3 without a peptide from Ste5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fa2
タイトルCrystal structure of Fus3 without a peptide from Ste5
要素Mitogen-activated protein kinase FUS3
キーワードTRANSFERASE / MAP kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


MAPK3 (ERK1) activation / phospho-PLA2 pathway / RAF-independent MAPK1/3 activation / Frs2-mediated activation / ERK/MAPK targets / Signalling to ERK5 / ERKs are inactivated / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / NCAM signaling for neurite out-growth / Ca2+ pathway ...MAPK3 (ERK1) activation / phospho-PLA2 pathway / RAF-independent MAPK1/3 activation / Frs2-mediated activation / ERK/MAPK targets / Signalling to ERK5 / ERKs are inactivated / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / NCAM signaling for neurite out-growth / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / Negative regulation of MAPK pathway / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / MAPK1 (ERK2) activation / Signal transduction by L1 / MAP2K and MAPK activation / Negative feedback regulation of MAPK pathway / pheromone response MAPK cascade / Recycling pathway of L1 / response to pheromone triggering conjugation with cellular fusion / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / invasive growth in response to glucose limitation / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Activation of the AP-1 family of transcription factors / transposable element silencing / mating projection tip / MAPK6/MAPK4 signaling / MAP kinase activity / mitogen-activated protein kinase / negative regulation of MAPK cascade / Neutrophil degranulation / positive regulation of protein export from nucleus / cytoplasmic stress granule / periplasmic space / protein kinase activity / intracellular signal transduction / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / Mitogen-activated protein kinase FUS3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Bhattacharyya, R.P. / Remenyi, A. / Good, M.C. / Bashor, C.J. / Falick, A.M. / Lim, W.A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2006
タイトル: The Ste5 scaffold allosterically modulates signaling output of the yeast mating pathway
著者: Bhattacharyya, R.P. / Remenyi, A. / Good, M.C. / Bashor, C.J. / Falick, A.M. / Lim, W.A.
履歴
登録2005年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase FUS3
B: Mitogen-activated protein kinase FUS3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,9678
ポリマ－81,6182
非ポリマー3486
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4010 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area28460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.143, 94.468, 113.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The assymetric unit contains two biological units. The structure is a homodimer of MAP kinase Fus3.

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要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase FUS3 / MAP kinase FUS3


分子量: 40809.047 Da / 分子数: 2 / 変異: T180V, Y182F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: FUS3, DAC2 / プラスミド: pBH4-Fus3VF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)plysS / 参照: UniProt: P16892, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 18% PEG3350, 0.1M MES, 10% MPD, 0.2M KSCN, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月13日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. all: 19082 / Num. obs: 19082 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 1359 / Rsym value: 0.189 / % possible all: 68.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2B9F

2b9f


解像度: 2.85→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 1875 -random
Rwork0.209 ---
all0.209 18983 --
obs0.209 18983 93.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5318 0 18 27 5363
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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