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- PDB-2f8y: Crystal structure of human Notch1 ankyrin repeats to 1.55A resolution. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f8y
タイトルCrystal structure of human Notch1 ankyrin repeats to 1.55A resolution.
要素Notch homolog 1, translocation-associated (Drosophila)
キーワードTRANSCRIPTION / Notch / Ankyrin repeats
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective LFNG causes SCDO3 / coronary sinus valve morphogenesis / cardiac right atrium morphogenesis / cardiac right ventricle formation / growth involved in heart morphogenesis / Notch signaling pathway involved in regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / cell differentiation in spinal cord / venous endothelial cell differentiation / retinal cone cell differentiation / arterial endothelial cell differentiation ...Defective LFNG causes SCDO3 / coronary sinus valve morphogenesis / cardiac right atrium morphogenesis / cardiac right ventricle formation / growth involved in heart morphogenesis / Notch signaling pathway involved in regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / cell differentiation in spinal cord / venous endothelial cell differentiation / retinal cone cell differentiation / arterial endothelial cell differentiation / epithelial cell fate commitment / negative regulation of pro-B cell differentiation / Pre-NOTCH Processing in the Endoplasmic Reticulum / negative regulation of inner ear auditory receptor cell differentiation / mitral valve formation / cell migration involved in endocardial cushion formation / glomerular mesangial cell development / negative regulation of photoreceptor cell differentiation / negative regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / regulation of somitogenesis / endocardium morphogenesis / foregut morphogenesis / regulation of cell adhesion involved in heart morphogenesis / distal tubule development / inhibition of neuroepithelial cell differentiation / MAML1-RBP-Jkappa- ICN1 complex / regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / cardiac chamber formation / auditory receptor cell fate commitment / positive regulation of aorta morphogenesis / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / atrioventricular node development / positive regulation of transcription of Notch receptor target / neuroendocrine cell differentiation / collecting duct development / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / cellular response to tumor cell / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / compartment pattern specification / vasculogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / T-helper 17 type immune response / regulation of extracellular matrix assembly / endocardial cell differentiation / epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / Constitutive Signaling by NOTCH1 t(7;9)(NOTCH1:M1580_K2555) Translocation Mutant / cardiac ventricle morphogenesis / positive regulation of smooth muscle cell differentiation / apoptotic process involved in embryonic digit morphogenesis / cardiac left ventricle morphogenesis / epidermal cell fate specification / mesenchymal cell development / negative regulation of collagen biosynthetic process / coronary vein morphogenesis / cardiac vascular smooth muscle cell development / negative regulation of myotube differentiation / left/right axis specification / somatic stem cell division / interleukin-17-mediated signaling pathway / negative regulation of cell adhesion molecule production / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of endothelial cell differentiation / endocardium development / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / Pre-NOTCH Processing in Golgi / cardiac epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of catalytic activity / pericardium morphogenesis / cardiac atrium morphogenesis / cardiac muscle cell myoblast differentiation / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / neuronal stem cell population maintenance / tissue regeneration / calcium-ion regulated exocytosis / positive regulation of astrocyte differentiation / pulmonary valve morphogenesis / negative regulation of oligodendrocyte differentiation / tube formation / negative regulation of biomineral tissue development / regulation of stem cell proliferation / heart trabecula morphogenesis / coronary artery morphogenesis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / luteolysis / endoderm development / prostate gland epithelium morphogenesis / cardiac muscle tissue morphogenesis / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / negative regulation of myoblast differentiation / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of BMP signaling pathway / transcription regulator activator activity / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of stem cell differentiation / astrocyte differentiation / inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of ossification / positive regulation of Ras protein signal transduction
類似検索 - 分子機能
Neurogenic locus notch homolog protein 1 / : / Notch, C-terminal / Domain of unknown function / Notch / Notch, NOD domain / Notch, NODP domain / NOTCH protein / NOTCH protein / NOD ...Neurogenic locus notch homolog protein 1 / : / Notch, C-terminal / Domain of unknown function / Notch / Notch, NOD domain / Notch, NODP domain / NOTCH protein / NOTCH protein / NOD / NODP / Notch-like domain superfamily / LNR domain / LNR (Lin-12/Notch) repeat profile. / Notch domain / Domain found in Notch and Lin-12 / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / Ankyrin repeats (many copies) / : / Calcium-binding EGF domain / Ankyrin repeat-containing domain / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Ankyrin repeat / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurogenic locus notch homolog protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Nam, Y. / Sliz, P. / Blacklow, S.C.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Structural basis for cooperativity in recruitment of MAML coactivators to Notch transcription complexes.
著者: Nam, Y. / Sliz, P. / Song, L. / Aster, J.C. / Blacklow, S.C.
履歴
登録2005年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Notch homolog 1, translocation-associated (Drosophila)
B: Notch homolog 1, translocation-associated (Drosophila)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1974
ポリマ－49,0052
非ポリマー1922
水7,278404
1
A: Notch homolog 1, translocation-associated (Drosophila)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5021
ポリマ－24,5021
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Notch homolog 1, translocation-associated (Drosophila)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6943
ポリマ－24,5021
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.933, 97.933, 109.068
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Notch homolog 1, translocation-associated (Drosophila)


分子量: 24502.348 Da / 分子数: 2 / 断片: ankyrin repeat domain, repeats 1-7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Notch1 / プラスミド: pDEST15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P46531
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 404 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.34 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→30 Å / Num. all: 85821 / Num. obs: 70977 / % possible obs: 82.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 3220 / Rsym value: 0.375 / % possible all: 45.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OT8

1ot8


解像度: 1.55→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1901493.44 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.187 4762 6.7 %RANDOM
Rwork0.15 ---
all0.152 85821 --
obs0.152 70977 82.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 71.4968 Å2 / ksol: 0.406579 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.79 Å22.24 Å20 Å2
2--2.79 Å20 Å2
3----5.58 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3282 0 10 404 3696
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.181.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.092.5
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 247 7.1 %
Rwork0.283 4981 -
obs-3220 45.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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