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- PDB-2f4k: Chicken villin subdomain HP-35, K65(NLE), N68H, K70(NLE), PH9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f4k
タイトルChicken villin subdomain HP-35, K65(NLE), N68H, K70(NLE), PH9
要素Villin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Villin head group subdomain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of actin nucleation / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / lysophosphatidic acid binding / regulation of lamellipodium morphogenesis / filopodium tip / positive regulation of actin filament bundle assembly / actin filament severing / regulation of wound healing / barbed-end actin filament capping / actin filament capping ...regulation of actin nucleation / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / lysophosphatidic acid binding / regulation of lamellipodium morphogenesis / filopodium tip / positive regulation of actin filament bundle assembly / actin filament severing / regulation of wound healing / barbed-end actin filament capping / actin filament capping / actin filament depolymerization / actin polymerization or depolymerization / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / actin filament bundle / microvillus / positive regulation of epithelial cell migration / ruffle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / cellular response to epidermal growth factor stimulus / filopodium / response to bacterium / epidermal growth factor receptor signaling pathway / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / positive regulation of cell migration / calcium ion binding / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin headpiece / Villin headpiece domain superfamily / Villin headpiece domain / Headpiece (HP) domain profile. / Villin headpiece domain / Gelsolin-like domain superfamily / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Chiu, T.K. / Davies, D.R. / Kubelka, J. / Hofrichter, J. / Eaton, W.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Sub-microsecond Protein Folding.
著者: Kubelka, J. / Chiu, T.K. / Davies, D.R. / Eaton, W.A. / Hofrichter, J.
履歴
登録2005年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Villin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,0571
ポリマ－4,0571
非ポリマー00
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)19.677, 39.901, 75.089
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-120-

HOH

21A-124-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Villin-1


分子量: 4056.707 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 792-826 / 変異: N68H / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Gallus gallus (chicken).
参照: UniProt: P02640
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.27 %
結晶化詳細: Initial drop contained 1ul 90mg/ml protein in 10mM Tris (pH7.4) and 7.5% v/v trifluoroethanol (TFE) and 1ul reservoir solution. Precipitant in reservoir was (initial: 800mM AmSO4, 100mM ...詳細: Initial drop contained 1ul 90mg/ml protein in 10mM Tris (pH7.4) and 7.5% v/v trifluoroethanol (TFE) and 1ul reservoir solution. Precipitant in reservoir was (initial: 800mM AmSO4, 100mM Bicine (pH 9.0), 10% v/v TFE) and (final: 1.6M AmSO4, 100mM Bicine (pH 9.0), 7.5% v/v TFE). Reservoir solution was changed from initial to final after one week.

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1951
2951
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンAPS 22-ID11
回転陽極21.54
検出器
タイプID検出器日付
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2005年7月26日
MARRESEARCH2AREA DETECTOR2005年7月16日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.541
反射解像度: 1.05→20 Å / Num. obs: 13770 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 1.05→1.09 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.401 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 74.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO
開始モデル: 1WY3 WITHOUT SOLVENT

1wy3


解像度: 1.05→20 Å / Num. parameters: 3238 / Num. restraintsaints: 4064 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: STARTING MODEL WAS REFINED BY RIGID- BODY AND TORSION-ANGLE REFINEMENT IN CNS. TWO DATASETS WERE COLLECTED, ONE AT NIH AND OTHER BY MAIL-IN-CR AT APS BEAMLINE 22-ID AND FINALLY MERGED. ...詳細: STARTING MODEL WAS REFINED BY RIGID- BODY AND TORSION-ANGLE REFINEMENT IN CNS. TWO DATASETS WERE COLLECTED, ONE AT NIH AND OTHER BY MAIL-IN-CR AT APS BEAMLINE 22-ID AND FINALLY MERGED. ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56 WHICH REDUCED FREE R USING SHELX. SHELXL parameters: DEFS 0.02 0.02 0.01 0.04, SIMU 0.05, ISOR 0.2, HOPE, SWAT, ANIS, WGHT 0.25
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.166 698 5.4 %RANDOM
all0.14 13042 --
obs0.14 -90.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 5 / Occupancy sum hydrogen: 275 / Occupancy sum non hydrogen: 336.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数601 0 0 53 654
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.018
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.008
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.043
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.039
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.114

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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