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万見
- PDB-2f43: Rat liver F1-ATPase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f43
タイトルRat liver F1-ATPase
要素(ATP synthase ...) x 3
キーワードHYDROLASE / ATP SYNTHASE / F0F1-ATPASE / OXIDATIVE PHOSPHORYLATION / MITOCHONDRIA / VANADATE
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoprotein particle receptor activity / Mitochondrial protein import / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / response to curcumin / response to 3,3',5-triiodo-L-thyronine / cold acclimation / ATP biosynthetic process ...lipoprotein particle receptor activity / Mitochondrial protein import / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / response to curcumin / response to 3,3',5-triiodo-L-thyronine / cold acclimation / ATP biosynthetic process / angiostatin binding / cellular response to peptide / COP9 signalosome / proton-transporting ATP synthase complex / cellular response to interleukin-7 / response to muscle activity / response to manganese ion / : / : / mitochondrial nucleoid / : / MHC class I protein binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / cellular response to nitric oxide / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / cellular response to dexamethasone stimulus / receptor-mediated endocytosis / liver development / mitochondrial membrane / regulation of intracellular pH / lipid metabolic process / ADP binding / protease binding / angiogenesis / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / membrane raft / calcium ion binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / : ...ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / : / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / VANADATE ION / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Chen, C. / Saxena, A.K. / Simcoke, W.N. / Garboczi, D.N. / Pedersen, P.L. / Ko, Y.H.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Mitochondrial ATP synthase: Crystal structure of the catalytic F1 unit in a vanadate-induced transition-like state and implications for mechanism.
著者: Chen, C. / Saxena, A.K. / Simcoke, W.N. / Garboczi, D.N. / Pedersen, P.L. / Ko, Y.H.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 1998
タイトル: The 2.8-A structure of rat liver F1-ATPase: configuration of a critical intermediate in ATP synthesis/hydrolysis.
著者: Bianchet, M.A. / Hullihen, J. / Pedersen, P.L. / Amzel, L.M.
#2: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1994
タイトル: The three-dimensional structure of rat liver mitochodria F1-ATPase: X-ray diffraction studies.
著者: Bianchet, M. / Medjahed, D. / Hulihen, J. / Pedersen, P.L. / Amzel, L.M.
#3: ジャーナル: J.Bioenerg.Biomembr. / 年: 1992
タイトル: Quaternary structure of ATP synthases: symmetry and asymmetry in the F1 moiety.
著者: Amzel, L.M. / Bianchet, M.A. / Pedersen, P.L.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Mitochondrial ATP synthase. Quaternary structure of the F1 moiety at 3.6 A determined by x-ray diffraction analysis.
著者: Bianchet, M. / Ysern, X. / Hullihen, J. / Pedersen, P.L. / Amzel, L.M.
履歴
登録2005年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THIS PROTEIN HAS AN UNUSUAL STOICHIOMETRY AND THUS, UNUSUAL SYMMETRY. THE BIOLOGICAL UNIT (ACTIVE ENZYME) IS COMPOSED OF 3 A CHAINS, 3 B CHAINS AND 1 G CHAIN. IN THE R32 SPACEGROUP OF THIS CRYSTAL, THE ASYMMETRIC UNIT IS MADE UP OF ONE A CHAIN, ONE B CHAIN AND ONE-THIRD OF A G CHAIN. THE G CHAIN LIES ON THE 3-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY AXIS AND EACH ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A RANDOM ONE OF THE THREE CRYSTALLOGRAPHICALLY SYMMETRIC POSITIONS. TO MAKE A BIOMOLECULE, THE 3-FOLD MATRICES IN REMARK 350 ARE ONLY APPLIED TO CHAIN A AND CHAIN B.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
B: ATP synthase beta chain, mitochondrial
G: ATP synthase gamma chain, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,0688
ポリマ－136,9703
非ポリマー1,0985
水00
1
A: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
B: ATP synthase beta chain, mitochondrial
ヘテロ分子

A: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
B: ATP synthase beta chain, mitochondrial
ヘテロ分子

A: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
B: ATP synthase beta chain, mitochondrial
G: ATP synthase gamma chain, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)353,74122
ポリマ－350,4487
非ポリマー3,29415
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)144.567, 144.567, 362.982
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

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ATP synthase ... , 3種, 3分子 ABG

#1: タンパク質 ATP synthase alpha chain, mitochondrial


分子量: 55334.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / 参照: UniProt: P15999, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 ATP synthase beta chain, mitochondrial


分子量: 51404.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / 参照: UniProt: P10719, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase gamma chain, mitochondrial


分子量: 30231.725 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / 参照: UniProt: P35435, H+-transporting two-sector ATPase

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非ポリマー , 4種, 5分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-VO4 / VANADATE ION


分子量: 114.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: VO4
#7: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 296 K / pH: 8.08
詳細: 5MM ATP, 5MM MGCL2, 5MM VANADATE, 25MM NAN3, 50MM MOPS, pH 8.08, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.99092
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 詳細: MONOCROMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99092 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→73.52 Å / Num. obs: 29647 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.7 % / Rsym value: 0.143 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 8.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.75 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MAB

1mab


解像度: 3→19.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 7286337.69 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32 1483 5 %RANDOM
Rwork0.306 ---
obs0.306 29509 99.9 %-
all-29509 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 66.4837 Å2 / ksol: 0.277358 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 67.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.3 Å23.32 Å20 Å2
2--7.3 Å20 Å2
3----14.61 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.53 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.73 Å0.78 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8169 0 65 0 8234
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.11 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.377 144 5.2 %
Rwork0.405 2747 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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