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万見
- PDB-1mab: RAT LIVER F1-ATPASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mab
タイトルRAT LIVER F1-ATPASE
要素(PROTEIN (F1-ATPASE ...) x 3
キーワードHYDROLASE / ATP SYNTHASE / FOF1-ATPASE / OXIDATIVE PHOSPHORYLATION / MITOCHONDRIA
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoprotein particle receptor activity / Mitochondrial protein import / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / response to 3,3',5-triiodo-L-thyronine / cold acclimation / response to curcumin / cellular response to peptide ...lipoprotein particle receptor activity / Mitochondrial protein import / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / response to 3,3',5-triiodo-L-thyronine / cold acclimation / response to curcumin / cellular response to peptide / angiostatin binding / ATP biosynthetic process / : / COP9 signalosome / response to manganese ion / cellular response to interleukin-7 / response to muscle activity / negative regulation of endothelial cell proliferation / MHC class I protein binding / proton motive force-driven ATP synthesis / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / cellular response to dexamethasone stimulus / cellular response to nitric oxide / proton transmembrane transport / receptor-mediated endocytosis / regulation of intracellular pH / liver development / mitochondrial membrane / ADP binding / lipid metabolic process / protease binding / angiogenesis / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / membrane raft / calcium ion binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit ...ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Bianchet, M.A. / Amzel, L.M.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: The 2.8-A structure of rat liver F1-ATPase: configuration of a critical intermediate in ATP synthesis/hydrolysis.
著者: Bianchet, M.A. / Hullihen, J. / Pedersen, P.L. / Amzel, L.M.
#1: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1994
タイトル: The Three-Dimensional Structure of Rat Liver Mitochondria F1-ATPase: X-Ray Diffraction Studies
著者: Bianchet, M.A. / Medjahed, D. / Hullihen, J. / Pedersen, P.L. / Amzel, L.M.
#2: ジャーナル: J.Bioenerg.Biomembr. / 年: 1992
タイトル: Quaternary Structure of ATP Synthases: Symmetry and Asymmetry in the F1 Moiety
著者: Amzel, L.M. / Bianchet, M.A. / Pedersen, P.L.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Quaternary Structure of ATP Synthases: Symmetry and Asymmetry in the F1 Moiety
著者: Bianchet, M.A. / Ysernhullihen, J. / Pedersen, P.L. / Amzel, L.M.
履歴
登録1998年8月6日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年5月31日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (F1-ATPASE ALPHA CHAIN)
B: PROTEIN (F1-ATPASE BETA CHAIN)
G: PROTEIN (F1-ATPASE GAMMA CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,7817
ポリマ－136,7273
非ポリマー1,0544
水1,09961
1
A: PROTEIN (F1-ATPASE ALPHA CHAIN)
B: PROTEIN (F1-ATPASE BETA CHAIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (F1-ATPASE ALPHA CHAIN)
B: PROTEIN (F1-ATPASE BETA CHAIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (F1-ATPASE ALPHA CHAIN)
B: PROTEIN (F1-ATPASE BETA CHAIN)
G: PROTEIN (F1-ATPASE GAMMA CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)353,39319
ポリマ－350,2327
非ポリマー3,16112
水1267
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)143.670, 143.670, 361.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

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PROTEIN (F1-ATPASE ... , 3種, 3分子 ABG

#1: タンパク質 PROTEIN (F1-ATPASE ALPHA CHAIN)


分子量: 55348.219 Da / 分子数: 1 / 断片: ALPHA CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / 参照: UniProt: P15999, EC: 3.6.1.34
#2: タンパク質 PROTEIN (F1-ATPASE BETA CHAIN)


分子量: 51404.461 Da / 分子数: 1 / 断片: BETA CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / 参照: UniProt: P10719, EC: 3.6.1.34
#3: タンパク質 PROTEIN (F1-ATPASE GAMMA CHAIN)


分子量: 29974.396 Da / 分子数: 1 / 断片: GAMMA CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / 参照: UniProt: P35435, EC: 3.6.1.34

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非ポリマー , 5種, 65分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 7.14
詳細: 2.1 M AMMONIUM SULFATE AS PRECIPITANT, 0.2 M KPI (PH 7.14) BUFFER, 0.005 M ATP. AT ROOM TEMPERATURE
Temp details: room temp
結晶化
*PLUS
pH: 7.45 / 手法: microdialysis / 詳細: Amzel, L.M., (1978) J.Biol.Chem., 253, 2067.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1200 mMpotassium phosphate11
25 mMATP11
315 mg/mlprotein11
4200 mMpotassium phosphate12
55 mMATP12
61 Mammonium sulfate12

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MONOCROMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→100 Å / Num. obs: 35334 / % possible obs: 85.3 % / 冗長度: 11 % / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 7.1
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.103
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 7.1

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
詳細: FURTHER REFINEMENT IS IN PROGRESS. BECAUSE OF THE CRYSTAL SYMMETRY, THE INTERPRETABLE REGIONS OF THE GAMMA SUBUNIT ARE SEEN AS PARTIALLY OCCUPIED OVERLAPING COPIES. GAMMA AND SMALL REGIONS OF ...詳細: FURTHER REFINEMENT IS IN PROGRESS. BECAUSE OF THE CRYSTAL SYMMETRY, THE INTERPRETABLE REGIONS OF THE GAMMA SUBUNIT ARE SEEN AS PARTIALLY OCCUPIED OVERLAPING COPIES. GAMMA AND SMALL REGIONS OF ALPHA AND BETA-SUBUNIT INTERACTING WITH GAMMA ARE REFINED WITH A PARTIAL OCUPPANCY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 -2.5 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 24960 65 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8364 0 64 61 8489
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.08
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.73
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 3 / % reflection Rfree: 2.5 % / Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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