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万見
- PDB-2f2u: crystal structure of the Rho-kinase kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f2u
タイトルcrystal structure of the Rho-kinase kinase domain
要素Rho-associated protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / enzyme-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of centrosome duplication / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of cell junction assembly / embryonic morphogenesis / actomyosin structure organization / cortical actin cytoskeleton organization / Rho protein signal transduction / mitotic cytokinesis / smooth muscle contraction / regulation of actin cytoskeleton organization ...positive regulation of centrosome duplication / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of cell junction assembly / embryonic morphogenesis / actomyosin structure organization / cortical actin cytoskeleton organization / Rho protein signal transduction / mitotic cytokinesis / smooth muscle contraction / regulation of actin cytoskeleton organization / regulation of circadian rhythm / small GTPase binding / rhythmic process / actin cytoskeleton organization / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / ATP binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Rho-associated protein kinase 2, HR1 domain / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) ...: / Rho-associated protein kinase 2, HR1 domain / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-(1,4-DIAZEPAN-1-SULFONYL)ISOQUINOLINE / Rho-associated protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Yamaguchi, H. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Molecular mechanism for the regulation of rho-kinase by dimerization and its inhibition by fasudil
著者: Yamaguchi, H. / Kasa, M. / Amano, M. / Kaibuchi, K. / Hakoshima, T.
履歴
登録2005年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho-associated protein kinase 2
B: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,1354
ポリマ－91,5522
非ポリマー5832
水2,918162
1
A: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子

A: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,1354
ポリマ－91,5522
非ポリマー5832
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_466y-1,x+1,-z+11
2
B: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子

B: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,1354
ポリマ－91,5522
非ポリマー5832
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)102.531, 102.531, 257.185
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The second part of the biological assembly for chain A is generated by the two fold axis: y-1, x+1, -z+1 / The second part of the biological assembly for chain B is generated by the two fold axis: y, x, -z+1

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要素

#1: タンパク質 Rho-associated protein kinase 2 / Rho-associated / coiled- coil containing protein kinase 2 / p164 ROCK-2


分子量: 45776.020 Da / 分子数: 2 / 断片: protein kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ROCK2 / プラスミド: pFastBac-HTa
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q28021, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物 ChemComp-M77 / 5-(1,4-DIAZEPAN-1-SULFONYL)ISOQUINOLINE / Fasudil / (5-ISOQUINOLINESULFONYL)HOMOPIPERAZINE / ファスジル


分子量: 291.369 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H17N3O2S / コメント: 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.8M Sodium Citrate, 0.1M Sodium Citrate Buffer, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月20日
詳細: a double-crystal monochromator and a horizontal focusing mirror
放射モノクロメーター: a double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 53814 / Num. obs: 52492 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.075
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rsym value: 0.347 / % possible all: 81

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1APM

1apm


解像度: 2.4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.249 / ESU R Free: 0.208 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 2663 5.1 %RANDOM
Rwork0.195 ---
all0.197 52481 --
obs0.197 52481 95.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.404 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20 Å20 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6211 0 40 162 6413
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0226407
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6811.9638662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.3845765
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.59324.359312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.077151115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.7011534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2916
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024894
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2480.23012
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3240.24527
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2620.292
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1050.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3481.53831
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.54726183
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.86632576
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.0714.52479
LS精密化 シェル解像度: 2.398→2.459 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 164 -
Rwork0.282 2959 -
obs-3123 78.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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