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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f0c
タイトルStructure of the Receptor Binding Protein (ORF49, bbp) from lactophage tp901-1
要素Phage tp901-1 ORF49 (BPP)
キーワードVIRAL PROTEIN / Beta-barrel / beta prism / 3 helix parallel bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, baseplate / cell adhesion / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #2190 / Lower baseplate protein, N-terminal / Lower baseplate protein N-terminal domain / Phage tail base-plate Siphoviridae RBP, head domain / Receptor-binding protein of phage tail base-plate Siphoviridae, head / Lactophage receptor-binding protein C-terminal head domain / Adenovirus pIV-like, attachment domain / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special ...Helix Hairpins - #2190 / Lower baseplate protein, N-terminal / Lower baseplate protein N-terminal domain / Phage tail base-plate Siphoviridae RBP, head domain / Receptor-binding protein of phage tail base-plate Siphoviridae, head / Lactophage receptor-binding protein C-terminal head domain / Adenovirus pIV-like, attachment domain / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Lactococcus phage TP901-1 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Cambillau, C. / Spinelli, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2006
タイトル: Modular structure of the receptor binding proteins of Lactococcus lactis phages. The RBP structure of the temperate phage TP901-1.
著者: Spinelli, S. / Campanacci, V. / Blangy, S. / Moineau, S. / Tegoni, M. / Cambillau, C.
履歴
登録2005年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32012年6月6日Group: Database references / Structure summary
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phage tp901-1 ORF49 (BPP)
B: Phage tp901-1 ORF49 (BPP)
C: Phage tp901-1 ORF49 (BPP)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,8576
ポリマ-61,5813
非ポリマー2763
12,881715
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13230 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area17270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.464, 78.716, 81.656
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phage tp901-1 ORF49 (BPP)


分子量: 20526.881 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactococcus phage TP901-1 (ファージ)
遺伝子: ORF49/bbp / プラスミド: pDEST17 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9G096
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 715 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1 M ammonium sulfate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→81 Å / Num. obs: 56893 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 1.65→1.74 Å / Rmerge(I) obs: 0.282 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2BSD residues 162-264
解像度: 1.65→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 1.433 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.085 / ESU R Free: 0.086 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18874 2882 5.1 %RANDOM
Rwork0.15636 ---
all0.15802 54010 --
obs0.15802 54010 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.434 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.31 Å20 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3----0.14 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a free: 0.086 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3249 0 18 715 3982
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0213327
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022952
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2861.9514515
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7336906
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3845439
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.82524.803127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.36615524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9271515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2514
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023749
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02625
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.2581
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2080.23023
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1710.21630
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21899
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2501
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1420.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2860.257
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it11.52788
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1641.5932
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.22323491
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.19631337
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0794.51024
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 185 -
Rwork0.163 3933 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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