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- PDB-3sku: Herpes simplex virus glycoprotein D bound to the human receptor n... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sku
タイトルHerpes simplex virus glycoprotein D bound to the human receptor nectin-1
要素
  • Glycoprotein D
  • Poliovirus receptor-related protein 1
キーワードVIRAL PROTEIN/PROTEIN BINDING / Immunoglobulin-like fold / VIRAL PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Nectin/Necl trans heterodimerization / desmosome organization / cell adhesion mediator activity / cochlea morphogenesis / protein localization to cell junction / lens morphogenesis in camera-type eye / enamel mineralization / growth cone membrane / cell-cell contact zone / Adherens junctions interactions ...Nectin/Necl trans heterodimerization / desmosome organization / cell adhesion mediator activity / cochlea morphogenesis / protein localization to cell junction / lens morphogenesis in camera-type eye / enamel mineralization / growth cone membrane / cell-cell contact zone / Adherens junctions interactions / virion binding / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / apical junction complex / regulation of synapse assembly / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / coreceptor activity / cell adhesion molecule binding / presynaptic active zone membrane / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / axon guidance / adherens junction / cell-cell adhesion / iron ion transport / virus receptor activity / retina development in camera-type eye / carbohydrate binding / host cell Golgi apparatus / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / immune response / symbiont entry into host cell / viral envelope / dendrite / protein-containing complex binding / virion membrane / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Nectin-1, first immunoglobulin (Ig) domain / Nectin-1, second immunoglobulin (Ig) domain / Glycoprotein D; Chain: A; / Glycoprotein D; Chain: A; - #10 / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / : / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain ...Nectin-1, first immunoglobulin (Ig) domain / Nectin-1, second immunoglobulin (Ig) domain / Glycoprotein D; Chain: A; / Glycoprotein D; Chain: A; - #10 / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / : / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Distorted Sandwich / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nectin-1 / Envelope glycoprotein D
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Di Giovine, P. / Settembre, E.C. / Bhargava, A.K. / Luftig, M.A. / Lou, H. / Cohen, G.H. / Eisenberg, R.J. / Krummenacher, C. / Carfi, A.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / : 2011
タイトル: Structure of herpes simplex virus glycoprotein d bound to the human receptor nectin-1.
著者: Di Giovine, P. / Settembre, E.C. / Bhargava, A.K. / Luftig, M.A. / Lou, H. / Cohen, G.H. / Eisenberg, R.J. / Krummenacher, C. / Carfi, A.
履歴
登録2011年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月19日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein D
B: Glycoprotein D
C: Glycoprotein D
E: Poliovirus receptor-related protein 1
D: Poliovirus receptor-related protein 1
F: Poliovirus receptor-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,07318
ポリマ-202,3486
非ポリマー4,72512
00
1
A: Glycoprotein D
D: Poliovirus receptor-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,2686
ポリマ-67,4492
非ポリマー1,8194
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycoprotein D
F: Poliovirus receptor-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,9036
ポリマ-67,4492
非ポリマー1,4534
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Glycoprotein D
E: Poliovirus receptor-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,9036
ポリマ-67,4492
非ポリマー1,4534
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)188.003, 188.003, 185.004
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
12E
22D
32F
13E
23D
33F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LEULEUSERSER5AA28 - 25028 - 250
211LEULEUSERSER5BB28 - 25028 - 250
311LEULEUSERSER5CC28 - 25028 - 250
112PROPROLEULEU3ED146 - 241116 - 211
212PROPROLEULEU3DE146 - 241116 - 211
312PROPROLEULEU3FF146 - 241116 - 211
113VALVALASNASN5ED32 - 552 - 25
213VALVALASNASN5DE32 - 552 - 25
313VALVALASNASN5FF32 - 552 - 25
123GLNGLNLYSLYS5ED64 - 14534 - 115
223GLNGLNLYSLYS5DE64 - 14534 - 115
323GLNGLNLYSLYS5FF64 - 14534 - 115

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Glycoprotein D


分子量: 31624.973 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 26-310 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q991M3
#2: タンパク質 Poliovirus receptor-related protein 1 / Herpes virus entry mediator C / Herpesvirus entry mediator C / HveC / Herpesvirus Ig-like receptor ...Herpes virus entry mediator C / Herpesvirus entry mediator C / HveC / Herpesvirus Ig-like receptor / HIgR / Nectin-1


分子量: 35824.211 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 31-345 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PVRL1, HVEC, PRR1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q15223
#3: 多糖
beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.63 %
結晶化温度: 293 K / pH: 7.2
詳細: 1.0 M Na2HPO4/KH2PO4 pH 7.2 and 300 mM NH4SO4, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月14日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.502
11-h,-k,l20.498
反射解像度: 4→49.1 Å / Num. obs: 31947 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.6 % / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 4→4.1 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.208 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2C36, 1NEU AND 3ALP
解像度: 4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.885 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.868 / SU B: 100.28 / SU ML: 0.561 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1675 5.3 %RANDOM
Rwork0.266 ---
obs0.267 30227 98.9 %-
all-30529 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 151.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-144.41 Å2-0 Å20 Å2
2--144.41 Å20 Å2
3----288.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9592 0 310 0 9902
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.02210187
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7471.99413921
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.90551203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.21923.372430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.664151560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2431572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21607
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0217671
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.022009
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.5271.56108
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.41229962
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it14.48534079
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it20.54.53958
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
21E268tight positional0.40.05
22D268tight positional0.380.05
23F268tight positional0.450.05
11A892medium positional0.040.5
12B892medium positional0.040.5
13C892medium positional0.040.5
31E424medium positional0.370.5
32D424medium positional0.480.5
33F424medium positional0.40.5
11A863loose positional0.045
12B863loose positional0.045
13C863loose positional0.045
21E263loose positional0.535
22D263loose positional0.535
23F263loose positional0.595
31E410loose positional0.695
32D410loose positional0.645
33F410loose positional0.65
21E268tight thermal0.5
22D268tight thermal0.5
23F268tight thermal0.5
11A892medium thermal2
12B892medium thermal2
13C892medium thermal2
31E424medium thermal2
32D424medium thermal2
33F424medium thermal2
11A863loose thermal10
12B863loose thermal10
13C863loose thermal10
21E263loose thermal10
22D263loose thermal10
23F263loose thermal10
31E410loose thermal10
32D410loose thermal10
33F410loose thermal10
LS精密化 シェル解像度: 4→4.1 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 120 -
Rwork0.364 2113 -
obs--97.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.59710.406-1.32562.9672-0.06046.5841-0.2135-0.33740.12530.05240.18090.05530.1966-0.93520.03260.50430.1303-0.09961.1714-0.01542.0126-33.072811.2552-4.0519
22.3719-0.802-0.31364.06010.92955.78960.09970.00970.14480.0007-0.2643-0.17350.2641.42240.16460.3121-0.20460.02561.5761-0.20952.0836-60.5254-46.8905-26.493
33.0568-0.4763-0.6512.3554-0.06145.9792-0.3264-0.18730.1049-0.07550.2539-0.1995-1.3891-0.25560.07251.43710.0896-0.00180.25330.02272.0342-96.3909-18.779827.3524
41.50530.8662-4.253618.3684-2.02027.83810.35610.4177-0.1623-0.4612-0.03410.1072-0.53550.0802-0.32210.3452-0.23060.0436-0.0093-0.16081.7686-88.9782-37.58649.4006
59.3904-5.0718-2.34574.21521.76987.52980.27240.3998-0.7625-0.6788-0.476-0.00220.26190.44620.20360.22140.0436-0.12240.02420.03651.5058-12.64212.2465-21.5267
611.29833.6051-3.03124.15022.50185.2430.5208-0.42660.0981.12810.03150.09320.79110.6931-0.55230.3078-0.3192-0.05440.2788-0.25431.7654-82.0784-43.504-9.8081
70.17932.62960.44127.2469-3.45812.72010.23980.32960.1238-1.15310.5867-0.18010.3841-0.3315-0.82651.5225-0.4065-0.37820.2515-0.04841.9885-99.5805-73.64036.5612
810.8412-2.6642-3.30135.48734.7619.68230.28290.65690.0625-0.5622-0.31950.37780.78280.90250.03660.84310.8184-0.16040.75890.10811.681515.6935-11.9636-24.5265
912.23951.5672-10.77161.0477-3.04599.77830.48880.9280.31420.3645-0.0772-0.08720.9171-1.5614-0.41151.1821-1.261-0.2240.97010.16911.8355-112.3536-64.0345-5.3454
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A23 - 252
2X-RAY DIFFRACTION2B28 - 250
3X-RAY DIFFRACTION3C23 - 250
4X-RAY DIFFRACTION4E32 - 145
5X-RAY DIFFRACTION5D32 - 145
6X-RAY DIFFRACTION6F32 - 145
7X-RAY DIFFRACTION7E146 - 241
8X-RAY DIFFRACTION8D146 - 241
9X-RAY DIFFRACTION9F146 - 241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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