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万見
- PDB-2ez5: Solution Structure of the dNedd4 WW3* Domain- Comm LPSY Peptide C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ez5
タイトルSolution Structure of the dNedd4 WW3* Domain- Comm LPSY Peptide Complex
要素
  • Commissureless LPSY Peptide
  • E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
キーワードSIGNALLING PROTEIN / LIGASE (リガーゼ) / Nedd4 (NEDD4) / WW domain (WWドメイン) / Commissureless / PY motif / binding affinity (リガンド)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardiac myofibril assembly / dendrite guidance / subsynaptic reticulum / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / ISG15 antiviral mechanism / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of PTEN localization / imaginal disc-derived wing vein morphogenesis / Roundabout binding / Regulation of PTEN stability and activity ...positive regulation of cardiac myofibril assembly / dendrite guidance / subsynaptic reticulum / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / ISG15 antiviral mechanism / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of PTEN localization / imaginal disc-derived wing vein morphogenesis / Roundabout binding / Regulation of PTEN stability and activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Golgi to lysosome transport / neuron recognition / regulation of dendrite development / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / WW domain binding / positive regulation of cardioblast proliferation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / sodium channel inhibitor activity / axon midline choice point recognition / positive regulation of synapse assembly / Notch binding / dendrite morphogenesis / neuromuscular junction development / regulation of dendrite morphogenesis / myosin binding / negative regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of endocytosis / positive regulation of receptor internalization / endocytic vesicle / negative regulation of smoothened signaling pathway / Notchシグナリング / synapse assembly / 軸索誘導 / cytoplasmic vesicle membrane / receptor internalization / エンドサイトーシス / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / late endosome / late endosome membrane / nervous system development / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / vesicle / membrane => GO:0016020 / protein ubiquitination / lysosomal membrane / protein domain specific binding / ゴルジ体 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Commissureless / Commissureless / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with ...Commissureless / Commissureless / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2ドメイン / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WWドメイン / Single Sheet / C2 domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein commissureless 1 / E3 ubiquitin-protein ligase Nedd-4
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Kanelis, V. / Bruce, M.C. / Skrynnikov, N.R. / Rotin, D. / Forman-Kay, J.D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Structural Determinants for High-Affinity Binding in a Nedd4 WW3(*) Domain-Comm PY Motif Complex
著者: Kanelis, V. / Bruce, M.C. / Skrynnikov, N.R. / Rotin, D. / Forman-Kay, J.D.
履歴
登録2005年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
W: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
P: Commissureless LPSY Peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,3592
ポリマ－6,3592
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4 / E.C.6.3.2.- / DNedd4


分子量: 5155.705 Da / 分子数: 1 / 断片: WW3* domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9VVI3, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Commissureless LPSY Peptide


分子量: 1203.279 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 227-237 / 由来タイプ: 合成
詳細: A peptide comprising residues 227-237 of Commissureless from Drosophila melanogaster was made using standard Fmoc peptide synthesis
参照: UniProt: Q24139

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N
12113C-EDITED NOESY
1313D F1-13C
14115N FILTERED NOESY
1512D F1-13C
16115N F2-13C
17115N FILTERED NOESY
NMR実験の詳細Text: MIXING TIMES WERE: 175 MS FOR THE 3D F1,F3-13C,15N EDITED NOESY; 140 FOR THE DOUBLE FILTERED NOESY; 250 FOR THE HALF-FILTERED NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.1 MM DNEDD4 WW3* DOMAIN, U- 13C,U-15N, 1.1 MM COMM LPSY PEPTIDE, UNLABELLED, 10 MM NA PHOS, PH 7.0, 20 MM NACL,90% H2O/10% D2O; 1.1 MM DNEDD4 WW3* DOMAIN, U- 13C,U -15N, 1.1 MM COMM LPSY ...内容: 1.1 MM DNEDD4 WW3* DOMAIN, U- 13C,U-15N, 1.1 MM COMM LPSY PEPTIDE, UNLABELLED, 10 MM NA PHOS, PH 7.0, 20 MM NACL,90% H2O/10% D2O; 1.1 MM DNEDD4 WW3* DOMAIN, U- 13C,U -15N, 1.1 MM COMM LPSY PEPTIDE, UNLABELLED, 10 MM NA PHOS, PH 7.0, 20 MM NACL,100% D2O; 1.4 MM DNEDD4 WW3* DOMAIN, U- 13C,U -15N, 1.0 MM COMM LPSY PEPTIDE, UNLABELLED, 10 MM NA PHOS, PH 7.0, 20 MM NACL, 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 10 mM NA PHOS, 20 mM NACL mM NA PHOS, 20 mM NACL; 10 mM NA PHOS, 20 mM NACL
pH: 7.0 / 圧: 1 atm / 温度: 288 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1NILGES, M.精密化
NMRPipe2.3構造決定
NMRView5.2.2構造決定
ARIA1構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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