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- PDB-2es3: Crystal Structure of Thrombospondin-1 N-terminal Domain in P1 For... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2es3
タイトルCrystal Structure of Thrombospondin-1 N-terminal Domain in P1 Form at 1.85A Resolution
要素Thrombospondin-1
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Thrombospondin-1 / TSP-1 / TSPN / HBD
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / collagen V binding / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of sprouting angiogenesis / chronic inflammatory response / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins ...negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / collagen V binding / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of sprouting angiogenesis / chronic inflammatory response / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of transforming growth factor beta1 production / engulfment of apoptotic cell / fibrinogen complex / negative regulation of focal adhesion assembly / peptide cross-linking / low-density lipoprotein particle binding / Signaling by PDGF / platelet alpha granule / positive regulation of chemotaxis / negative regulation of interleukin-12 production / negative regulation of plasminogen activation / fibrinogen binding / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of macrophage activation / transforming growth factor beta binding / sprouting angiogenesis / proteoglycan binding / negative regulation of endothelial cell migration / positive regulation of fibroblast migration / extracellular matrix structural constituent / endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of receptor guanylyl cyclase signaling pathway / Syndecan interactions / negative regulation of interleukin-10 production / phosphatidylserine binding / positive regulation of macrophage chemotaxis / response to testosterone / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of endothelial cell proliferation / fibroblast growth factor binding / behavioral response to pain / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / response to magnesium ion / fibronectin binding / positive regulation of phosphorylation / negative regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / response to unfolded protein / response to mechanical stimulus / Integrin cell surface interactions / response to glucose / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / laminin binding / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / extracellular matrix / positive regulation of endothelial cell migration / response to progesterone / secretory granule / response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of angiogenesis / platelet alpha granule lumen / positive regulation of translation / sarcoplasmic reticulum / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / response to calcium ion / cellular response to growth factor stimulus / integrin binding / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to tumor necrosis factor / cell migration / Platelet degranulation / heparin binding / : / cellular response to heat / protease binding / response to hypoxia / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / positive regulation of MAPK cascade / immune response / positive regulation of cell migration / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. ...Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Tan, K. / Wang, J. / Lawler, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Heparin-induced cis- and trans-Dimerization Modes of the Thrombospondin-1 N-terminal Domain.
著者: Tan, K. / Duquette, M. / Liu, J.H. / Shanmugasundaram, K. / Joachimiak, A. / Gallagher, J.T. / Rigby, A.C. / Wang, J.H. / Lawler, J.
履歴
登録2005年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年2月12日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE THE SEQUENCE OF THE WHOLE CONSTRUCT IS LISTED HERE: ...SEQUENCE THE SEQUENCE OF THE WHOLE CONSTRUCT IS LISTED HERE: RSPWNRIPESGGDNSVFDIFELTGAARKGSGRRLVKGPDPSSPAFRIEDA NLIPPVPDDKFQDLVDAVRTEKGFLLLASLRQMKKTRGTLLALERKDHSG QVFSVVSNGKAGTLDLSLTVQGKQHVVSVEEALLATGQWKSITLFVQEDR AQLYIDCEKMENAELDVPIQSVFTRDLASIARLRIAKGGVNDNFQGVLQN VRFVFGTTPEDILRNKGCSSSTSVLLTLDNNVVNGSSPAIRTNTGHHHHHH THE PURIFIED PROTEIN WAS PROCESSED BY AN UNKNOWN PROTEASE AFTER CONCENTRATION AND RE-PURIFIED BEFORE CRYSTALLIZATION. THE EXACT N-TERMINAL OR C-TERMINAL SEQUENCES ARE NOT KNOWN. THE SEQRES REPRESENTS THE RESIDUES IN THE COORDINATES FOR CHAIN A.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombospondin-1
B: Thrombospondin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8022
ポリマ－45,8022
非ポリマー00
水4,630257
1
A: Thrombospondin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9011
ポリマ－22,9011
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Thrombospondin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9011
ポリマ－22,9011
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.024, 41.709, 59.986
Angle α, β, γ (deg.)73.63, 89.59, 75.73
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Thrombospondin-1


分子量: 22901.035 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: THBS1, TSP, TSP1 / プラスミド: PMT-BIP-V5-HIS A / 細胞株 (発現宿主): S2 CELL
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): Drosophila S2 cell / 参照: UniProt: P07996
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 30% PEG1500 and 0.1M Sodium Acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.07812 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月1日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07812 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. all: 29466 / Num. obs: 29466 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 30.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 21.08
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 2.91 / Num. unique all: 2388 / % possible all: 75.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB code: 1Z78

1z78


解像度: 1.85→24.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 3.834 / SU ML: 0.118 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.18 / ESU R Free: 0.17 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2498 1471 5.1 %RANDOM
Rwork0.18668 ---
all0.1899 27640 --
obs0.18996 27640 94.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.688 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å2-0.11 Å2-0.01 Å2
2--0.11 Å20.03 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→24.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3214 0 0 257 3471
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223262
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8141.9734403
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9975415
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.15524.267150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.04215586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.7871528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1520.2506
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022446
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2490.21538
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22217
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1840.2259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2860.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2070.234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2691.52125
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.00823321
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.25631251
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2074.51082
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 106 -
Rwork0.252 1702 -
obs--78.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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