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- PDB-2egk: Crystal Structure of Tamalin PDZ-Intrinsic Ligand Fusion Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2egk
タイトルCrystal Structure of Tamalin PDZ-Intrinsic Ligand Fusion Protein
要素General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
キーワードPROTEIN BINDING / PDZ domain / ligand fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / PDZ domain binding / small GTPase binding / postsynaptic membrane / postsynaptic density / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / signal transduction / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Sugi, T. / Oyama, T. / Muto, T. / Nakanishi, S. / Morikawa, K. / Jingami, H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Crystal structures of autoinhibitory PDZ domain of Tamalin: implications for metabotropic glutamate receptor trafficking regulation
著者: Sugi, T. / Oyama, T. / Muto, T. / Nakanishi, S. / Morikawa, K. / Jingami, H.
履歴
登録2007年3月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月9日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.42021年11月10日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
B: General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
C: General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
D: General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3006
ポリマ－45,1104
非ポリマー1902
水77543
1
A: General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
B: General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6503
ポリマ－22,5552
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area9620 Å2
手法PISA
2
C: General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
D: General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6503
ポリマ－22,5552
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area9300 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7000 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area16090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.560, 114.070, 125.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein / GRP1-associated scaffold protein / Tamalin / 95 kDa postsynaptic density protein discs-large ZO-1 ...GRP1-associated scaffold protein / Tamalin / 95 kDa postsynaptic density protein discs-large ZO-1 domain-containing protein / PSD-95 PDZ domain-containing protein


分子量: 11277.422 Da / 分子数: 4 / 断片: PDZ domain, c-terminal peptode(Intrinsic ligand) / 変異: C135A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: brain / プラスミド: pGEX4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8R4T5
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.13 % / 解説: THE STRUCTURE FACTOR FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES-Na, 0.8M sodium dihydrogen phosphate, 0.8M potassium dihydrogen phosphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 0.97910, 0.97940, 0.99000
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.97941
30.991
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. all: 31406 / Num. obs: 29994 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.396 / Num. unique all: 2729

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.85→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 199788.9 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: THE FRIEDEL PAIRS WERE USED FOR PHASING.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2906 1414 5 %RANDOM
Rwork0.2687 ---
all-31406 --
obs-29994 97.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.879 Å2 / ksol: 0.350717 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.6 Å0.5 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.85 Å0.62 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2698 0 10 43 2751
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it01.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it02
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it02
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it02.5
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 1414 5 %
Rwork0.291 3178 -
obs-28561 90.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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