[日本語] English
万見
- PDB-2e4m: Crystal structure of hemagglutinin subcomponent complex (HA-33/HA... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e4m
タイトルCrystal structure of hemagglutinin subcomponent complex (HA-33/HA-17) from Clostridium botulinum serotype D strain 4947
要素
  • HA-17
  • Main hemagglutinin component
キーワードTOXIN / Clostridium botulinum / botulinum toxin / hemagglutinin subcomponent complex
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Hemagglutinin component HA-17 / Clostridium botulinum HA-17 domain / Ricin-type beta-trefoil lectin domain-like / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemagglutinin component HA33 / Main hemagglutinin component type C / Hemagglutinin component HA-17 type D
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Hasegawa, K. / Watanabe, T. / Suzuki, T. / Yamano, A. / Niwa, K. / Ohyama, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: A Novel Subunit Structure of Clostridium botulinum Serotype D Toxin Complex with Three Extended Arms
著者: Hasegawa, K. / Watanabe, T. / Suzuki, T. / Yamano, A. / Oikawa, T. / Sato, Y. / Kouguchi, H. / Yoneyama, T. / Niwa, K. / Ikeda, T. / Ohyama, T.
履歴
登録2006年12月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE The difference between the sequence and the SEQRES occurs naturally in serotype D of this ...SEQUENCE The difference between the sequence and the SEQRES occurs naturally in serotype D of this organism. These residues refer from EMBL/GB AB037920; BAA90659.1.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Main hemagglutinin component
B: Main hemagglutinin component
C: HA-17


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3073
ポリマ－84,3073
非ポリマー00
水12,935718
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area28980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)239.132, 239.132, 100.024
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-586-

HOH

詳細The biological assembly is a trimer

-
要素

#1: タンパク質 Main hemagglutinin component / HA 33 kDa subunit / HA1 / HA-33


分子量: 33796.293 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Clostridium botulinum (ボツリヌス菌) / 株: SEROTYPE D STRAIN 4947 / 参照: UniProt: P46084, UniProt: K4Q2R6*PLUS
#2: タンパク質 HA-17


分子量: 16714.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Clostridium botulinum (ボツリヌス菌) / 株: SEROTYPE D STRAIN 4947 / 参照: UniProt: Q9LBR4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 718 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 7% PEG 8000, 0.1M MES, 0.1M Magnesium Chloride, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU11.5418
シンクロトロンSPring-8 BL26B221
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS VII1IMAGE PLATE2006年4月21日RIGAKU MaxScreen
RIGAKU JUPITER 2102CCD2006年7月19日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
211
反射解像度: 1.85→119.52 Å / Num. obs: 92648 / % possible obs: 99.8 % / Biso Wilson estimate: 25.8 Å2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
XTALVIEW精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QXM

1qxm


解像度: 1.85→49.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 2.601 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.12 / ESU R Free: 0.118 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; CNS 1.1 was also used for the refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22879 4626 5 %RANDOM
Rwork0.19372 ---
obs0.19553 87820 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.865 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å20.1 Å20 Å2
2--0.21 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→49.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5913 0 0 718 6631
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0226041
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.481.9148238
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0695710
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.36325.91335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.202151026
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4611520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2918
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024649
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.22811
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.24137
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2612
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1510.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1350.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9621.53676
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.57825820
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.28532811
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3534.52418
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 335 -
Rwork0.251 6468 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る