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- PDB-2e1m: Crystal Structure of L-Glutamate Oxidase from Streptomyces sp. X-119-6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e1m
タイトルCrystal Structure of L-Glutamate Oxidase from Streptomyces sp. X-119-6
要素(L-glutamate oxidase) x 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / L-amino acid oxidase / L-Glutamate Oxidase / FAD / L-GOX / Flavoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


L-glutamate oxidase / L-amino-acid oxidase activity / amino acid catabolic process / nucleotide binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #1620 / Arc Repressor Mutant, subunit A - #1790 / Dna Ligase; domain 1 - #470 / Double Stranded RNA Binding Domain - #490 / Alpha-Beta Plaits - #2100 / Helix Hairpins - #1210 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1500 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 1 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 1 / : ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #1620 / Arc Repressor Mutant, subunit A - #1790 / Dna Ligase; domain 1 - #470 / Double Stranded RNA Binding Domain - #490 / Alpha-Beta Plaits - #2100 / Helix Hairpins - #1210 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1500 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 1 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 1 / : / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / Helix Hairpins / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Double Stranded RNA Binding Domain / Dna Ligase; domain 1 / Helix non-globular / Special / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / L-glutamate oxidase precursor
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Sasaki, C. / Kashima, A. / Sakaguchi, C. / Mizuno, H. / Arima, J. / Kusakabe, H. / Tamura, T. / Sugio, S. / Inagaki, K.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2009
タイトル: Structural characterization of l-glutamate oxidase from Streptomyces sp. X-119-6
著者: Arima, J. / Sasaki, C. / Sakaguchi, C. / Mizuno, H. / Tamura, T. / Kashima, A. / Kusakabe, H. / Sugio, S. / Inagaki, K.
履歴
登録2006年10月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-glutamate oxidase
B: L-glutamate oxidase
C: L-glutamate oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,5027
ポリマ－76,4313
非ポリマー1,0704
水00
1
A: L-glutamate oxidase
B: L-glutamate oxidase
C: L-glutamate oxidase
ヘテロ分子

A: L-glutamate oxidase
B: L-glutamate oxidase
C: L-glutamate oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,00314
ポリマ－152,8626
非ポリマー2,1418
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
Buried area45710 Å2
ΔGint-259 kcal/mol
Surface area41600 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)123.875, 123.875, 168.762
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 L-glutamate oxidase


分子量: 42019.227 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain, residues 15-390 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Streptomyces sp. (バクテリア) / 株: X-119-6 / プラスミド: pKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: Q8L3C7, L-glutamate oxidase
#2: タンパク質 L-glutamate oxidase


分子量: 15057.732 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 391-520 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Streptomyces sp. (バクテリア) / 株: X-119-6 / プラスミド: pKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: Q8L3C7, L-glutamate oxidase
#3: タンパク質 L-glutamate oxidase


分子量: 19354.182 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain, residues 521-701 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Streptomyces sp. (バクテリア) / 株: X-119-6 / プラスミド: pKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: Q8L3C7, L-glutamate oxidase
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
配列の詳細THE PRECURSOR OF L-GLUTAMETE OXIDASE IS EXPRESSED AS ONE POLYPEPTIDE CHAIN AND MATURED BY ...THE PRECURSOR OF L-GLUTAMETE OXIDASE IS EXPRESSED AS ONE POLYPEPTIDE CHAIN AND MATURED BY PROTEOLYSIS OF ACTINASE E. WE USED THE MATURED ENZYME FOR THIS STUDY. THE MATURED ENZYME TAKES THREE CHAINS. THE N TERMINAL OF CHAIN A IS ALA15, THAT OF CHAIN B IS GLY391 AND THAT OF CHAIN C IS ALA521. BUT WE DID NOT DO THE C-TERMINAL AMINO ACID ANALYSIS UNTIL NOW.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.62 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 100mM CAPS-buffer, 1200mM NaH2PO4, 800mM K2HPO4, 50mM LiSO4, 5mM DTT, 20mM KPB, 10mg/ml GOX, pH 10.50, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL24XU / 波長: 1
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年11月22日
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 24388 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 75.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 34.043
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 4.779 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1F8R

1f8r


解像度: 2.8→45.27 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 2982255.12 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.308 929 4.9 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.248 19146 98.4 %-
all-19457 --
原子変位パラメータBiso mean: 34.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.62 Å0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4739 0 68 0 4807
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.461 140 4.6 %
Rwork0.41 2925 -
obs--97.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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